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  Aqueous self-assembly of a protein-mimetic ampholytic block copolypeptide

Sun, J., Cernoch, P., Völkel, A., Wei, Y., Ruokolainen, J., & Schlaad, H. (2016). Aqueous self-assembly of a protein-mimetic ampholytic block copolypeptide. Macromolecules, 49(15), 5494-5501. doi:10.1021/acs.macromol.6b00817.

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Genre: Zeitschriftenartikel

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2323473.pdf (Verlagsversion), 4MB
 
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Eingeschränkt (Max Planck Institute of Colloids and Interfaces, MTKG; )
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application/pdf
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Öffentlich
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application/pdf / [MD5]
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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Sun, Jing1, Autor           
Cernoch, Peter1, Autor           
Völkel, Antje1, Autor           
Wei, Yuhan, Autor
Ruokolainen, Janne, Autor
Schlaad, Helmut1, Autor                 
Affiliations:
1Kolloidchemie, Max Planck Institute of Colloids and Interfaces, Max Planck Society, ou_1863288              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: This report describes the aggregation behavior of an ABC-type ampholytic block copolypeptide, poly(ethylene oxide)-block-poly(l-lysine)-block-poly(l-glutamate), in aqueous media in dependence of pH. Polypeptide secondary structures and self-assemblies are investigated by circular dichroism (CD), Fourier transform infrared (FT-IR) and NMR spectroscopy, zeta potential measurements, analytical ultracentrifugation (AUC), dynamic/static light scattering (DLS/SLS), and cryogenic transmission electron microscopy (cryo-TEM). The polymer chains tend to form vesicles when the hydrophobic polypeptide helix is located at the chain end (acidic pH) and are existing as single chains when it is located in the center and flanked by the two hydrophilic segments (basic pH). Precipitation occurs in the intermediate pH range due to polyion complexation of the charged polypeptide segments.

Details

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Sprache(n):
 Datum: 2016-07-192016
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: DOI: 10.1021/acs.macromol.6b00817
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Macromolecules
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Washington, D.C. : American Chemical Society
Seiten: - Band / Heft: 49 (15) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 5494 - 5501 Identifikator: ISSN: 0024-9297