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  TIM29 is a subunit of the human carrier translocase required for protein transport.

Callegari, S., Richter, F., Chojnacka, K., Jans, D. C., Lorenzi, I., Pacheu-Grau, D., et al. (2016). TIM29 is a subunit of the human carrier translocase required for protein transport. FEBS Letters, 590(23), 4147-4158. doi:10.1002/1873-3468.12450.

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Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel

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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Callegari, S., Autor
Richter, F., Autor
Chojnacka, K., Autor
Jans, D. C.1, Autor                 
Lorenzi, I., Autor
Pacheu-Grau, D., Autor
Jakobs, S.1, Autor           
Lenz, C.2, Autor           
Urlaub, H.2, Autor           
Dudek, J., Autor
Chacinska, A., Autor
Rehling, P.3, Autor           
Affiliations:
1Research Group of Mitochondrial Structure and Dynamics, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578566              
2Research Group of Bioanalytical Mass Spectrometry, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_578613              
3Max Planck Fellow Peter Rehling, ou_1298545              

Inhalt

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Schlagwörter: carrier translocase; membrane protein; mitochondria; protein translocation; TIM22; TIM29
 Zusammenfassung: Hydrophobic inner mitochondrial membrane proteins with internal targeting signals, such as the metabolite carriers, use the carrier translocase (TIM22 complex) for transport into the inner membrane. Defects in this transport pathway have been associated with neurodegenerative disorders. While the TIM22 complex is well studied in baker's yeast, very little is known about the mammalian TIM22 complex. Using immunoprecipitation, we purified the human carrier translocase and identified a mitochondrial inner membrane protein TIM29 as a novel component, specific to metazoa. We show that TIM29 is a constituent of the 440 kDa TIM22 complex and interacts with oxidized TIM22. Our analyses demonstrate that TIM29 is required for the structural integrity of the TIM22 complex and for import of substrate proteins by the carrier translocase. This article is protected by copyright. All rights reserved.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2016-10-262016-12
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1002/1873-3468.12450
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: FEBS Letters
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 590 (23) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 4147 - 4158 Identifikator: -