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  1H, 13C, and 15N chemical shift assignments for the Eps15-EH2-stonin 2 complex

Rumpf, J., Simon, B., Groemping, Y., & Sattler, M. (2008). 1H, 13C, and 15N chemical shift assignments for the Eps15-EH2-stonin 2 complex. Biomolecular NMR assignments, 2(1), 55-58. doi:10.1007/s12104-008-9083-y.

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Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel

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:
BiomolNMRAssign_2_2008_55.pdf (beliebiger Volltext), 492KB
 
Datei-Permalink:
-
Name:
BiomolNMRAssign_2_2008_55.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
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Copyright Info:
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Lizenz:
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Externe Referenzen

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Beschreibung:
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OA-Status:
externe Referenz:
https://dx.doi.org/10.1007/s12104-008-9083-y (beliebiger Volltext)
Beschreibung:
-
OA-Status:

Urheber

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 Urheber:
Rumpf, Julia1, Autor           
Simon, Bernd, Autor
Groemping, Yvonne1, Autor           
Sattler, Michael, Autor
Affiliations:
1Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              

Inhalt

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Schlagwörter: EH domains − Eps15 − Stonin 2 − Protein-protein interactions − Endocytosis
 Zusammenfassung: EH domains are protein−protein interaction domains that function in vesicular trafficking and endocytosis. Here, we report the NMR spectral assignments of the high−affinity complex between the second EH domain of Eps15 and a stonin 2 peptide−providing the basis for the characterization of a two−site binding mode

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2007-12-122008-03-142008-03-292008-06-01
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 4
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Biomolecular NMR assignments
  Kurztitel : J. Biomol. NMR
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Dordrecht, The Netherlands : Springer
Seiten: - Band / Heft: 2 (1) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 55 - 58 Identifikator: ISSN: 1874-2718