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  Structure and dynamics of the human muscle LIM protein

Schallus, T., Fehér, K., Ulrich, A. S., Stier, G., & Muhle-Goll, C. (2009). Structure and dynamics of the human muscle LIM protein. FEBS Letters, 583(6), 1017-1022. doi:10.1016/j.febslet.2009.02.021.

Item is

Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel

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FEBSLett_583_2009_1017.pdf (beliebiger Volltext), 2MB
 
Datei-Permalink:
-
Name:
FEBSLett_583_2009_1017.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
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Copyright Info:
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Externe Referenzen

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Beschreibung:
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OA-Status:
externe Referenz:
https://dx.doi.org/10.1016/j.febslet.2009.02.021 (beliebiger Volltext)
Beschreibung:
-
OA-Status:

Urheber

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 Urheber:
Schallus, Thomas1, Autor           
Fehér, Krisztina1, Autor           
Ulrich, Anne S., Autor
Stier, Gunter1, Autor           
Muhle-Goll, Claudia1, Autor           
Affiliations:
1Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              

Inhalt

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Schlagwörter: Cysteine rich protein; NMR; α-Actinin; Telethonin
 Zusammenfassung: The family of cysteine rich proteins (CRP) comprises three closely homologous members that have been reported to interact with alpha-actinin. Muscular LIM protein (MLP/CRP3), the skeletal muscle variant, was originally discovered as a positive regulator of myogenesis and is suggested to be part of the stretch sensor of the myofibril through its interaction with telethonin (T-Cap). We determined the structure of both LIM domains of human MLP by nuclear magnetic resonance spectroscopy. We confirm by (15)N relaxation measurements that both LIM domains act as independent units and that the adjacent linker regions are fully flexible. With the published structures of CRP1 and CRP2, the complete family has now been structurally characterized.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2009-02-102008-12-222009-02-112009-02-212009-03-18
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 6
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: FEBS Letters
  Andere : FEBS Lett.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Amsterdam : Elsevier
Seiten: - Band / Heft: 583 (6) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 1017 - 1022 Identifikator: ISSN: 0014-5793
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925399501