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  Die Erhaltung nativer Proteinstrukturen unter Ausschluss von Lösungsmittel: eine Untersuchung mit Hilfe der Kombination von Ionenmobilität mit Spektroskopie

Seo, J., Hoffmann, W., Warnke, S., Bowers, M. T., Pagel, K., & Helden, G. v. (2016). Die Erhaltung nativer Proteinstrukturen unter Ausschluss von Lösungsmittel: eine Untersuchung mit Hilfe der Kombination von Ionenmobilität mit Spektroskopie. Angewandte Chemie, 128(45), 14380-14384. doi:10.1002/ange.201606029.

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Seo_et_al-2016-Angewandte_Chemie.pdf (Publisher version), 2MB
Name:
Seo_et_al-2016-Angewandte_Chemie.pdf
Description:
-
Visibility:
Public
MIME-Type / Checksum:
application/pdf / [MD5]
Technical Metadata:
Copyright Date:
2016
Copyright Info:
2016 Die Autoren.

Locators

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Creators

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 Creators:
Seo, Jongcheol1, Author              
Hoffmann, Waldemar1, Author              
Warnke, Stephan1, Author              
Bowers, Michael T.2, Author
Pagel, Kevin1, 3, Author              
Helden, Gert von1, Author              
Affiliations:
1Molecular Physics, Fritz Haber Institute, Max Planck Society, ou_634545              
2Department of Chemistry and Biochemistry University of California Santa Barbara, Santa Barbara, CA 93106 (USA), ou_persistent22              
3Institut für Chemie und Biochemie der Freien Universität Berlin, Takustraße 3, 14195 Berlin (Deutschland), ou_persistent22              

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Free keywords: -
 Abstract: Kann die Struktur kleinerer bis mittelgroßer Proteine beim Übergang aus der Lösung in die Gasphase bewahrt werden? Zwar haben sich eine Vielzahl von Studien dieser Frage gewidmet, jedoch steht eine eindeutige Antwort noch aus. Die Klärung dieses Problems ist gleichwohl wichtig, denn davon hängt es ab, ob die empfindlichen Methoden der nativen Massenspektrometrie Probleme der Strukturbiologie adressieren können. Mithilfe einer Kombination aus Ionenmobilitäts-Massenspektrometrie und Infrarotspektroskopie untersuchen wir sowohl Sekundär- als auch Tertiärstruktur von Proteinen, die unter milden Bedingungen aus der Lösung in die Gasphase gebracht werden. In dieser Studie wurden die Moleküle Myoglobin und β-Lactoglobulin untersucht, die prototypische Beispiele für helikale bzw. β-Faltblatt-reiche Proteine sind. Unsere Ergebnisse zeigen, dass für niedrige Ladungszustände und unter sanften Bedingungen Aspekte der nativen Sekundär- und Tertiärstuktur bewahrt werden können.

Details

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Language(s):
 Dates: 2016-06-212016-08-222016-11-02
 Publication Status: Published in print
 Pages: 5
 Publishing info: -
 Table of Contents: -
 Rev. Type: Peer
 Identifiers: DOI: 10.1002/ange.201606029
 Degree: -

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Source 1

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Title: Angewandte Chemie
  Abbreviation : Angew. Chem.
Source Genre: Journal
 Creator(s):
Affiliations:
Publ. Info: Weinheim : Wiley-VCH
Pages: 5 Volume / Issue: 128 (45) Sequence Number: - Start / End Page: 14380 - 14384 Identifier: ISSN: 0044-8249
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954926979058_1