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  Bacterial polysaccharide specificity of the pattern recognition receptor langerin is highly species-dependent

Hanske, J., Schulze, J., Aretz, J., McBride, R., Loll, B., Schmidt, H., et al. (2017). Bacterial polysaccharide specificity of the pattern recognition receptor langerin is highly species-dependent. The Journal of Biological Chemistry, 292(3), 862-871. doi:10.1074/jbc.M116.751750.

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Genre: Zeitschriftenartikel

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Eingeschränkt (Max Planck Institute of Colloids and Interfaces, MTKG; )
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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Hanske, Jonas1, Autor           
Schulze, Jessica1, Autor           
Aretz, Jonas1, Autor           
McBride, Ryan, Autor
Loll, Bernhard, Autor
Schmidt, Henrik1, Autor           
Knirel, Yuriy, Autor
Rabsch, Wolfgang, Autor
Wahl, Markus C., Autor
Paulson, James C., Autor
Rademacher, Christoph1, Autor           
Affiliations:
1Christoph Rademacher, Biomolekulare Systeme, Max Planck Institute of Colloids and Interfaces, Max Planck Society, ou_1863300              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: The recognition of pathogen surface polysaccharides by glycan-binding proteins is a cornerstone of innate host defense. Many members of the C-type lectin receptor family serve as pattern recognition receptors facilitating pathogen uptake, antigen processing, and immunomodulation. Despite the high evolutionary pressure in host-pathogen interactions, it is still widely assumed that genetic homology conveys similar specificities. Here, we investigate the ligand specificities of the human and murine forms of the myeloid C-type lectin receptor Langerin for simple and complex ligands augmented by structural insight on murine Langerin. Whereas the two homologs share the same three-dimensional structure and recognize simple ligands identically, a screening of more than 300 bacterial polysaccharides revealed highly diverging avidity and selectivity for larger and more complex glycans. Structural and evolutionary conservation analysis identified a highly variable surface adjacent to the canonic binding site potentially forming a secondary site of interaction for large glycans.

Details

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Sprache(n):
 Datum: 2016-11-302017
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: DOI: 10.1074/jbc.M116.751750
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: The Journal of Biological Chemistry
  Andere : JBC
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Bethesda, Md. : ASBMB
Seiten: - Band / Heft: 292 (3) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 862 - 871 Identifikator: ISSN: 0021-9258