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  Strukturen von Peptidaggregaten erforscht mit dem neuen Freie-Elektronen-Laser des Fritz-Haber-Instituts

Helden, G. v., Schöllkopf, W., & Pagel, K. (2016). Strukturen von Peptidaggregaten erforscht mit dem neuen Freie-Elektronen-Laser des Fritz-Haber-Instituts. Jahrbuch der Max-Planck-Gesellschaft: Forschungsbericht 2016 - Fritz-Haber-Institut der Max-Planck-Gesellschaft, 9950614. doi:10.17617/1.1I.

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Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel
Andere : Structures of peptide aggregates investigated with the new Fritz Haber Institute free electron laser

Dateien

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:
2016_MPG_Jahrbuch.pdf (Verlagsversion), 494KB
Name:
2016_MPG_Jahrbuch.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Öffentlich
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf / [MD5]
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
2016
Copyright Info:
MPG
Lizenz:
-

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Helden, Gert von1, Autor           
Schöllkopf, Wieland1, Autor           
Pagel, Kevin1, Autor           
Affiliations:
1Molecular Physics, Fritz Haber Institute, Max Planck Society, ou_634545              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Durch die Kombination von verschiedenen Trennmethoden konnten mithilfe des Freie-Elektronen-Lasers des Fritz-Haber-Instituts Infrarotspektren von größenselektierten Aggregaten von Peptidionen in der Gasphase gemessen werden. Die Spektren erlauben Rückschlüsse auf den Faltungszustand der Peptide, der von helikal zu β-Faltblatt variiert. Dieser Ansatz zur Faltungsbestimmung in Peptid- und Proteinaggregaten könnte zukünftig zum besseren Verständnis von Protein-Fehlfaltung und Aggregation und von den dadurch verursachten Krankheiten beitragen.
 Zusammenfassung: The combination of several separation methods with the Fritz Haber Institute free electron laser has allowed to measure infrared spectra of size selected peptide-ion aggregates in the gas phase. The spectra reveal information on the peptides’ folding states, varying between helical and β-sheet. In the future, this approach of determining folding in peptide and protein aggregates can, potentially, contribute to the better understanding of protein misfolding, aggregation and the hereby caused diseases.

Details

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Sprache(n): deu - German
 Datum: 2016
 Publikationsstatus: Online veröffentlicht
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: DOI: 10.17617/1.1I
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Jahrbuch der Max-Planck-Gesellschaft: Forschungsbericht 2016 - Fritz-Haber-Institut der Max-Planck-Gesellschaft
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Max Planck Society
Seiten: - Band / Heft: - Artikelnummer: 9950614 Start- / Endseite: - Identifikator: -