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  Devising self-assembled-monolayers for surface-enhanced infrared spectroscopy of pH-driven poly-L-lysine conformational changes

Fallah, M. A., Stanglmair, C., Pacholski, C., & Hauser, K. (2016). Devising self-assembled-monolayers for surface-enhanced infrared spectroscopy of pH-driven poly-L-lysine conformational changes. Langmuir, 32(29), 7356-7364. doi:10.1021/acs.langmuir.6b01742.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002C-46A7-F Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002E-8BAA-C
Genre: Zeitschriftenartikel

Dateien

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:
langmuir_32_2016_7356.pdf (beliebiger Volltext), 2MB
 
Datei-Permalink:
-
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langmuir_32_2016_7356.pdf
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-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
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Copyright Info:
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-
:
Langmuir_32_2016_7356_Suppl.pdf (Ergänzendes Material), 448KB
 
Datei-Permalink:
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Langmuir_32_2016_7356_Suppl.pdf
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Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
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Externe Referenzen

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externe Referenz:
http://pubs.acs.org/doi/pdf/10.1021/acs.langmuir.6b01742 (beliebiger Volltext)
Beschreibung:
-
OA-Status:
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https://dx.doi.org/10.1021/acs.langmuir.6b01742 (beliebiger Volltext)
Beschreibung:
-
OA-Status:

Urheber

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 Urheber:
Fallah, Mohammad A., Autor
Stanglmair, Christoph1, Autor           
Pacholski, Claudia1, 2, Autor           
Hauser, Karin, Autor
Affiliations:
1Cellular Biophysics, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_2364731              
2Biophysical Chemistry, Institute of Physical Chemistry, University of Heidelberg, 69120 Heidelberg, Germany, ou_persistent22              

Inhalt

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Schlagwörter: Abt. Spatz
 Zusammenfassung: Surface-enhanced infrared absorption spectroscopy (SEIRA) is applied to study protein conformational changes. In general, the appropriate functionalization of metal surfaces with biomolecules remains a challenge if the conformation and activity of the biomolecule shall be preserved. Here we present a SEIRA study to monitor pH-induced conformational changes of poly-l-lysine (PLL) covalently bound to a thin gold layer via self-assembled monolayers (SAMs). We demonstrate that the composition of the SAM is crucial. A SAM of 11-mercaptoundecanonic acid (MUA) can link PLL to the gold layer, but pH-driven conformational transitions were hindered compared to poly-l-lysine in solution. To address this problem, we devised a variety of SAMs, i.e., mixed SAMs of MUA with either octanethiol (OT) or 11-mercapto-1-undecanol (MUoL) and furthermore SAMs of MT(PEG)4 and NHS-PEG10k-SH. These mixed SAMs modify the surface properties by changing the polarity and the morphology of the surface present to nearby PLL molecules. Our experiments reveal that mixed SAMs of MUA-MUoL and SAMs of NHS-PEG10k-SH-MT(PEG)4 are suitable to monitor pH-driven conformational changes of immobilized PLL. These SAMs might be applicable for chemoselective protein immobilization in general.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2016-06-182016-05-072016-07-072016-07-07
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 9
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: DOI: 10.1021/acs.langmuir.6b01742
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Langmuir
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Columbus, OH : American Chemical Society
Seiten: - Band / Heft: 32 (29) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 7356 - 7364 Identifikator: ISSN: 0743-7463
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925541194