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  More than just recruitment: the X-domain influences catalysis of the first phenolic coupling reaction in A47934 biosynthesis by Cytochrome P450 StaH

Ulrich, V., Peschke, M., Brieke, C., & Cryle, M. (2016). More than just recruitment: the X-domain influences catalysis of the first phenolic coupling reaction in A47934 biosynthesis by Cytochrome P450 StaH. Molecular BioSystems, 12(10), 2992-3004. doi:10.1039/C6MB00373G.

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基本情報

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アイテムのパーマリンク: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002C-B62A-1 版のパーマリンク: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002C-B62B-0
資料種別: 学術論文

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:
MolBiosyst_12_2016_2992.pdf (全文テキスト（全般）), 4MB
 
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MolBiosyst_12_2016_2992.pdf
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制限付き (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIMEタイプ / チェックサム:
application/pdf
技術的なメタデータ:
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著作権情報:
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CCライセンス:
-
:
MolBiosyst_12_2016_2992_Suppl.pdf (付録資料), 1004KB
 
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MolBiosyst_12_2016_2992_Suppl.pdf
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OA-Status:
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制限付き (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
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application/pdf
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http://pubs.rsc.org/en/content/articlepdf/2016/mb/c6mb00373g (全文テキスト（全般）)
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https://dx.doi.org/10.1039/C6MB00373G (全文テキスト（全般）)
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http://www.rsc.org/suppdata/c6/mb/c6mb00373g/c6mb00373g1.pdf (付録資料)
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作成者

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 作成者:
Ulrich, Veronika1, 著者           
Peschke, Madeleine1, 著者           
Brieke, Clara1, 著者           
Cryle, Max1, 著者           
所属:
1Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              

内容説明

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キーワード: -
 要旨: Glycopeptide antibiotic biosynthesis involves a complex cascade of reactions centred on a non-ribosomal peptide synthetase and modifiying proteins acting in trans, such as Cytochrome P450 enzymes. These P450s are responsible for cyclisation of the peptide via cross-linking aromatic amino acid side chains, which are a hallmark of the glycopeptide antibiotics. Here, we analysed the first cyclisation reaction in the biosynthesis of the glycopeptide antibiotic A47934. Our results demonstrate that the P450 StaH is recruited to the NRPS machinery through interaction with the X-domain present in the last A47934 NRPS module. We determined the crystal structure of StaH and showed that it is responsible for the first cyclisation in A47934 biosynthesis and additionally exhibits flexible substrate specificity. Our results further point out that the X-domain has an impact on the efficiency of the in vitro cyclisation reaction: hybrid PCP-X constructs obtained by domain exchange between A47934 and teicoplanin biosynthesis NRPS modules reveal that the X-domain from A47934 leads to decreased P450 activity and alternate stereochemical preference for the substrate peptide. We determined that a tight interaction between StaH and the A47934 X-domain correlates with decreased in vitro P450 activity: this highlights the need for glycopeptide antibiotic cyclisation to be a dynamic system, with an overly tight interaction interfering with substrate turnover in vitro.

資料詳細

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言語: eng - English
 日付: 2016-05-132016-06-222016-08-012016-10-20
 出版の状態: 出版
 ページ: 14
 出版情報: -
 目次: -
 査読: 査読あり
 識別子（DOI, ISBNなど）: DOI: 10.1039/C6MB00373G
URI: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/27477788
 学位: -

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出版物 1

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出版物名: Molecular BioSystems
種別: 学術雑誌
 著者・編者:
所属:
出版社, 出版地: Cambridge, UK : Royal Society of Chemistry
ページ: - 巻号: 12 (10) 通巻号: - 開始・終了ページ: 2992 - 3004 識別子（ISBN, ISSN, DOIなど）: ISSN: 1742-206X
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/1000000000023020