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  Immunoproteomic analysis of antibody responses to extracellular proteins of Candida albicans revealed the importance of glycosylation for antigen recognition

Luo, T., Krüger, T., Knüpfer, U., Kasper, L., Wielsch, N., Hube, B., Kortgen, A., Bauer, M., Giamarellos-Bourboulis, E. J., Dimopoulos, G., Brakhage, A. A., & Kniemeyer, O. (2016). Immunoproteomic analysis of antibody responses to extracellular proteins of Candida albicans revealed the importance of glycosylation for antigen recognition. Journal of Proteome Research, 15(8), 2394-2406. doi:10.1021/acs.jproteome.5b01065.

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資料種別: 学術論文

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作成者

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 作成者:
Luo, Ting, 著者
Krüger, Thomas, 著者
Knüpfer, Uwe, 著者
Kasper, Lydia, 著者
Wielsch, Natalie1, 著者           
Hube, Bernhard, 著者
Kortgen, Andreas, 著者
Bauer, Michael, 著者
Giamarellos-Bourboulis, Evangelos J., 著者
Dimopoulos, George, 著者
Brakhage, Axel A., 著者
Kniemeyer, Olaf, 著者
所属:
1Research Group Mass Spectrometry, MPI for Chemical Ecology, Max Planck Society, ou_421899              

内容説明

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キーワード: -
 要旨: During infection, the human pathogenic fungus Candida albicans undergoes a yeast-to-hypha transition, secretes numerous proteins for invasion of host tissues, and modulates the host’s immune response. Little is known about the interplay of C. albicans secreted proteins and the host adaptive immune system. Here, we applied a combined 2D gel- and LC−MS/MSbased approach for the characterization of C. albicans extracellular proteins during the yeast-to-hypha transition, which led to a comprehensive C. albicans secretome map. The serological responses to C. albicans extracellular proteins were investigated by a 2D-immunoblotting approach combined with MS for protein identification. On the basis of the screening of sera from candidemia and three groups of noncandidemia patients, a core set of 19 immunodominant antibodies against secreted proteins of C. albicans was identified, seven of which represent potential diagnostic markers for candidemia (Xog1, Lip4, Asc1, Met6, Tsa1, Tpi1, and Prx1). Intriguingly, some secreted, strongly glycosylated protein antigens showed high cross-reactivity with sera from noncandidemia control groups. Enzymatic deglycosylation of proteins secreted from hyphae significantly impaired sera antibody recognition. Furthermore, deglycosylation of the recombinantly produced, secreted aspartyl protease Sap6 confirmed a significant contribution of glycan epitopes to the recognition of Sap6 by antibodies in patient’s sera.

資料詳細

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 日付: 2016-07-082016-08-05
 出版の状態: 出版
 ページ: -
 出版情報: -
 目次: -
 査読: -
 識別子(DOI, ISBNなど): その他: MS184
DOI: 10.1021/acs.jproteome.5b01065
 学位: -

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出版物 1

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出版物名: Journal of Proteome Research
  その他 : J. Proteome Res.
種別: 学術雑誌
 著者・編者:
所属:
出版社, 出版地: Washington, D.C. : American Chemical Society
ページ: - 巻号: 15 (8) 通巻号: - 開始・終了ページ: 2394 - 2406 識別子(ISBN, ISSN, DOIなど): ISSN: 1535-3893
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/111019664290000