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  Bewirkt das System Phosphokreatin-Phosphokinase die Erschlaffung des lebenden Muskels?

Portzehl, H. (1957). Bewirkt das System Phosphokreatin-Phosphokinase die Erschlaffung des lebenden Muskels? Biochimica et Biophysica Acta (BBA), 24, 474-482. doi:10.1016/0006-3002(57)90235-4.

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BBA_24_1957_474.pdf (beliebiger Volltext), 603KB
 
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BBA_24_1957_474.pdf
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Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
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application/pdf
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https://doi.org/10.1016/0006-3002(57)90235-4 (beliebiger Volltext)
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 Urheber:
Portzehl, Hildegard1, Autor           
Affiliations:
1Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1125545              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: 1. 1. Phosphokreatin (CP) in Gegenwart von Phosphokinase (CPase) bringt ATP-haltige Muskelmodelle nur dadurch zur Erschlaffung, dass das CP-System die ATP-Konzentration “innen” durch Restitution des gespaltenen ATP auf überoptimale Werte erhöht. 2. 2. Es wurde deshalb untersucht, wie weit die ATP-Kontraktion und die ATP-Spaltung durch das CP-CPase-System beeinflusst werden, wenn als Modelle Fibrillen-Bündel mit einem Radius ≈i μ verwendet werden. Denn im Innern so dünner Fibrillenbündel ist die ATP-Konzentration —im Gegensatz zum Innern von Fasermodellen—von vornherein praktisch ebenso hoch wie im Aussenbad. Sie kann infolgedessen auch durch die Aktion des CP-CPase-Systems nicht weiter erhöht werden. 3. 3. Diese Fibrillenbündel verkürzen sich in Gegenwart und Abwesenheit des CP- CPase-Systems in genau gleichem Umfang. Dies gilt auch dann, wenn das CP-CPase-System in einer Konzentration zugegen ist, die 300 mal grösser ist als die Konzentration, die die ATP-Spaltung durch die Fibrillen gerade kompensiert. 4. 4. Dagegen verschwinden ATP-Kontraktion und -Spaltung sofort und vollständig, wenn den gleichen Fibrillenbündeln der von Marsh entdeckte “relaxing factor” des lebenden Muskels im aktiven Zustand zugesetzt wird. 5. 5. Erschlaffungsfaktor und CP- CPase-System sind also nicht identisch. Vielmehr ist der Erschlaffungsfaktor das einzige bisher bekannte physiologische Agens, das in der Lage ist, die Erschlaffung und den Ruhezustand des lebenden Muskels zu bewirken, solange dieser Faktor im aktiven Zustand ist.
 Zusammenfassung: 1. Phosphocreatine (CP) in the presence of phosphokinase (CPase) produces relaxation in ATP-containing muscle models only as a result of the CP system raising the ATP concentration inside the muscle model to overoptimal values by restitution of the split ATP. 2. 2. It has therefore been investigated to what extent the ATP contraction and the ATP splitting are influenced by the CP-CPase system, when fibril bundles with a radius of ca. 1 μ are used as models. Inside such a thin fibril bundle (in contrast to the interior of fibre models) the ATP concentration is, to begin with, practically as high as in the bath. Consequently it cannot be increased further even by the action of the CP-CPase system. 3. 3. These fibril bundles contract in exactly equal extent in the presence and absence of the CP-CPase system. This also holds good when the CP-CPase system is present in a concentration 300 times greater than that which exactly compensates the ATP splitting by the fibrils. 4. 4. On the other hand, ATP contraction and splitting disappear immediately and completely when the “relaxing factor” of living muscles (discovered by Marsh) is added in the active state to the same fibril bundles. 5. 5. Relaxing factor and CP-CPase system are thus not identical. Further, the relaxing factor is the only physiological agent known at present that is able to bring about relaxation and a state of rest in living muscle, as long as it is in the active state.

Details

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Sprache(n): deu - German
 Datum: 1957-01-031957
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 9
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1016/0006-3002(57)90235-4
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Biochimica et Biophysica Acta (BBA)
  Andere : Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Amsterdam : Elsevier
Seiten: - Band / Heft: 24 Artikelnummer: - Start- / Endseite: 474 - 482 Identifikator: Anderer: 1879-2642
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/18792642