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Zusammenfassung:
1. In 8–10 mal umgefällten Aktomysonin-Lösungen und 10–12 mal gewaschenen isolierten Fribillen des Kaninchenmuskels ist Nukleosid-diphospho-Kinase in so geringen Spuren vorhanden, dass 0–2% des Phospaht-Austausches durch eine Nudiki-Reaktion erklärt werden Können.
2.
2. Kreatinphosphokinase tauscht zwichen AD32P und ATP überhaupt kein a uis wenn Phosphokreatin order abwesend sind. a
3.
3. In Gegenwart der Kreatin- und Phosphokreatin-Spuren, die in den angegebenen hochgereinigten Präparaten vorhanden sind, tragen die ausserdem vorhandenen Reste der Kreatinphosphokinase ⪡ 1% zum Phosphat-Austausch bei.
4.
4. Myokinase bildet AT32P aus AD32P nicht in einem grösseren Betrafe als auch IM32P oder AM32P gebildet werden, solange die Menge an AM32P 5–6% des anfänglichen AD32P nicht überschreitet.
5.
5. Der Myokinase-Gehalt der erwähnten Präparate ist so klein, dass in der Regel nicht mehr als 0–2% des entstandenen AT32P bei 0°C und 4–5% bei 20°C auf Myokinase-Wirkung bezogen werden können.
6.
6. Die Grana-ATP-ase der Muskeln tauscht Phosphat zwischen AD32P und ATP in erheblichem Umfang aus. Die Proportion Phsophat-Austausch: ATP-Spaltung ist aber für Grna und Aktomyosin gleich. Infolgedesen kann der antiel der Grana-ATP-ase an dem Phosphat-Autasusch der angeführten hochgereinigten Aktomyosin-Präparate und Fibrillen nicht grösser sein als ihr Anteil an der ATP-Spaltung.
7.
7. Es wird auf verschiedene Weise wahrscheinlich gemacht, dass der Anteil der Grana an der ATP-Spaltung durch hochgereinigte Aktomyosin-Präparate und Fibrillen nicht gross, wahrscheinlich sogar sehr klein ist.
Zusammenfassung:
1.
1. In solution of actomyosin dissolved and reprecipitated 8–10 times and isolated fibrils of rabbit muscle washed 10–12 times, nucleoside diphosphokinase is present is such slight traces that only 0–2% of tghe phosphate transfer can be expalined by a nuicleoside-diphosphokinase rection.
2.
2. Creatine phosphokinase does not transfer any phosphate at all between AD32P and ATP if phosphocreatine or creatine are absent.
3.
3. In the presence of traces of creatine and phosphocreatine that occur in the highly purified preparations described, the remainder of the creatine phosphokinase present contributes ⪡ 1% to the phosphate transfer.
4.
4. The amount of AT32P formed by myokinase from AD32P is not greater than the amounts of IM32P and AM32P formed, as long as the AM32P content of the mixture does not exceed 5–6% of the original AD32P.
5.
5. The myokinase content of the preparations mentioned is so low that as a rule not more than 0–2% of the resulting AT32P at 0°C, and 4–5% at 20°C, can be related to myokinase action.
6.
6. The granular ATP-ase of the muscle transfers phosphate between AD32P and ATP to a considerable extent. The proportion phosphate transfer: ATP splitting is, however, the same for granules and actomyosin. Consequently, the share of granular ATP-ase in the phosphate transfer of the highly purified actomyosin preparations cannot be greater than its share in the ATP splitting.
7.
7. For various reasons it seems probable that the share of the granules in ATP splitting by highly purified actomyosin preparations and fibrils is not great, and probably even very slight.
