Deutsch
 
Hilfe Datenschutzhinweis Impressum
  DetailsucheBrowse

Datensatz

DATENSATZ AKTIONENEXPORT
  Protein conformational dynamics studied by 15N and 1H R relaxation dispersion: Application to wild-type and G53A ubiquitin crystals.

Gauto, D. F., Hessel, A., Kurauskas, V., Linser, R., & Schanda, P. (2017). Protein conformational dynamics studied by 15N and 1H R relaxation dispersion: Application to wild-type and G53A ubiquitin crystals. Solid State Nuclear Magnetic Resonance, 87, 86-95. doi:10.1016/j.ssnmr.2017.04.002.

Item is

Dateien

einblenden: Dateien
ausblenden: Dateien
:
2432036.pdf (Verlagsversion), 3MB
 
Datei-Permalink:
-
Name:
2432036.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (UNKNOWN id 303; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
-
Lizenz:
-
:
2432036_Suppl.pdf (Ergänzendes Material), 21MB
Name:
2432036_Suppl.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Öffentlich
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf / [MD5]
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
-
Lizenz:
-

Externe Referenzen

einblenden:

Urheber

einblenden:
ausblenden:
 Urheber:
Gauto, D. F., Autor
Hessel, A., Autor
Kurauskas, V., Autor
Linser, R.1, Autor           
Schanda, P., Autor
Affiliations:
1Research Group of Solid-State NMR-2, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_1950286              

Inhalt

einblenden:
ausblenden:
Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Solid-state NMR spectroscopy can provide site-resolved information about protein dynamics over many time scales. Here we combine protein deuteration, fast magic-angle spinning (~45–60 kHz) and proton detection to study dynamics of ubiquitin in microcrystals, and in particular a mutant in a region that undergoes microsecond motions in a β-turn region in the wild-type protein. We use 15N R1ρ relaxation measurements as a function of the radio-frequency (RF) field strength, i.e. relaxation dispersion, to probe how the G53A mutation alters these dynamics. We report a population-inversion of conformational states: the conformation that in the wild-type protein is populated only sparsely becomes the predominant state. We furthermore explore the potential to use amide-1H R1ρ relaxation to obtain insight into dynamics. We show that while quantitative interpretation of 1H relaxation remains beyond reach under the experimental conditions, due to coherent contributions to decay, one may extract qualitative information about flexibility.

Details

einblenden:
ausblenden:
Sprache(n): eng - English
 Datum: 2017-04-142017-10
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1016/j.ssnmr.2017.04.002
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

einblenden:

Entscheidung

einblenden:

Projektinformation

einblenden:

Quelle 1

einblenden:
ausblenden:
Titel: Solid State Nuclear Magnetic Resonance
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 87 Artikelnummer: - Start- / Endseite: 86 - 95 Identifikator: -