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  Die Actomyosinstruktur im glatten Muskel der Vertebraten

Seidel, D., & Weber, H. H. (1967). Die Actomyosinstruktur im glatten Muskel der Vertebraten. Pflügers Archiv: European Journal of Physiology, 297(1), 1-9. doi:10.1007/BF00386102.

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PflügArch_297_1967_1.pdf (Any fulltext), 519KB
 
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PflügArch_297_1967_1.pdf
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Restricted (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
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application/pdf
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https://doi.org/10.1007/BF00386102 (Any fulltext)
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Seidel, D.1, Author           
Weber, Hans Hermann1, Author           
Affiliations:
1Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1125545              

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 Abstract: Die Doppelbrechung des glatten Vertebraten-Muskels beträgt bei physiologischem Wassergehalt der Faser ∼7·10−4. Sie setzt sich aus Eigen- und Stäbchendoppelbrechung zusammen. 2. Die Eigendoppelbrechung (E-Do) beträgt bei physiologischem Quellungszustand der Faser ∼1,4·10−4. Sie beruht nicht auf den Actomyosinstrukturen. Das spricht dafür, das dieser Muskel keine Myosinfilamente enthält, deren Querschnitt aus einer größeren Anzahl dicht gepackter Myosinmoleküle zusammengesetzt ist. 3. Die Stäbchendoppelbrechung (St-Do) beträgt im wäßrigen, d. h. physiologischen Milieu, 5,6·10−4. Auch die Stäbchen-Doppelbrechung beruht zum größten Teil oder ganz auf anderen Strukturen als auf Actomyosinstrukturen. Es bleibt infolgedessen offen, ob die einzelnen Myosinmoleküle (oder extrem dünne Myosinfilamente) achsenparallel angeordnet sind. 4. Die Strukturen, die die E-Do hervorrufen, sind nicht identisch mit den Strukturen, die die St-Do ganz oder ganz überwiegend hervorrufen. Abkürzungen E-Do Eigendoppelbrechung St-Do Stäbchendoppelbrechung V1 Anteil des Gesamtvolumens der Stäbchen V2=1−V1 Anteil des Gesamtvolumens der Zwischenräume am Volumen der Muskelfaser
 Abstract: The birefringence of mammalian smooth muscles is ∼7×10−4. It is composed of intrinsic and form (rod) birefringence. 2. The intrinsic birefringence is ∼1.4×10−4 under physiological conditions of swelling. The intrinsic birefringence is not produced by the structures of actomyosin. This is an argument that myosin-filaments containing a rather large number of closely packed molecules do not exist in vertebrate smooth muscles. 3. The form birefringence in the physiological state of swelling is about 5.5×10−4. The form birefringence is also not or only to a very small amount produced by actomyosin structures. Therefore it remains an open question whether the myosin elements (single molecules or extremly thin filaments) lie parallel to the axis of the muscle cells. 4. The unknown protein structures producing intrinsic birefringence and form birefringence are not identical.

Details

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Language(s): deu - German
 Dates: 1967-07-071967-03
 Publication Status: Issued
 Pages: 9
 Publishing info: -
 Table of Contents: -
 Rev. Type: Peer
 Identifiers: DOI: 10.1007/BF00386102
 Degree: -

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Title: Pflügers Archiv: European Journal of Physiology
  Other : Pflügers Arch. Europ. J. Physiol.
Source Genre: Journal
 Creator(s):
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Publ. Info: Heidelberg : Springer-Verlag
Pages: - Volume / Issue: 297 (1) Sequence Number: - Start / End Page: 1 - 9 Identifier: ISSN: 0031-6768
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925432380