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  Interaction of actin with phalloidin:: Polymerization and stabilization of F-actin

Dancker, P., Löw, I., Hasselbach, W., & Wieland, T. (1975). Interaction of actin with phalloidin: Polymerization and stabilization of F-actin. Biochimica et Biophysica Acta: BBA, 400(2), 407-414. doi:10.1016/0005-2795(75)90196-8.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002D-FC49-E Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002D-FC4C-8
Genre: Zeitschriftenartikel

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:
BBA-ProteinStructure_400_1975_407.pdf (beliebiger Volltext), 449KB
 
Datei-Permalink:
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BBA-ProteinStructure_400_1975_407.pdf
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OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
Technische Metadaten:
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Externe Referenzen

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externe Referenz:
http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/0005279575901968/pdf?md5=a0ef3b94eec43c8f8d64dea01b69b5d5&pid=1-s2.0-0005279575901968-main.pdf (beliebiger Volltext)
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OA-Status:
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https://doi.org/10.1016/0005-2795(75)90196-8 (beliebiger Volltext)
Beschreibung:
-
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Urheber

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 Urheber:
Dancker, Peter1, Autor           
Löw, Irmentraut1, Autor           
Hasselbach, Wilhelm2, Autor           
Wieland, Theodor1, Autor           
Affiliations:
1Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1125545              
2Emeritus Group Biophysics, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497712              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: The cyclic peptide phalloidin, one of the toxic components of Amanita phalloides prevented the drop of viscosity of F-actin solutions after the addition of 0.6 M KI and inhibited the ATP splitting of F-actin during sonic vibration. The data concerning ATP splitting are consistent with the assumption (a) that only 1 out of every 3 actin units of the filaments needs to be combined with phalloidin in order to suppress the contribution of these 3 actins to the ATPase activity of the filament and (b) that all actin units of the filaments can combine with phalloidin with a very high affinity. Phalloidin did not only stabilize the actin-actin bonds in the F-actin structure but it also increased the rate of polymerization of G-actin to F-actin. The ability of F-actin to activate myosin ATPase was not affected by phalloidin. The tropomyosin-troponin complex did not prevent the stabilizing effect of phalloidin on the F-actin structure.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 1975-02-262003-01-271975-08-19
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 8
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1016/0005-2795(75)90196-8
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Biochimica et Biophysica Acta : BBA
  Andere : Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Amsterdam : Elsevier
Seiten: - Band / Heft: 400 (2) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 407 - 414 Identifikator: Anderer: 1879-2642
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/18792642