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  A conspicuous nickel protein in microbial mats that oxidize methane anaerobically

Krüger, M., Meyerdierks, A., Glöckner, F. O., Amann, R., Widdel, F., Kube, M., Reinhardt, R., Kahnt, R., Bocher, R., Thauer, R. K., & Shima, S. (2003). A conspicuous nickel protein in microbial mats that oxidize methane anaerobically. Nature, 426(6968), 878-881.

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基本情報

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アイテムのパーマリンク: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0001-D3E2-1 版のパーマリンク: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0007-92B2-A
資料種別: 学術論文

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:
Krueger4.pdf (出版社版), 511KB
 
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-
ファイル名:
Krueger4.pdf
説明:
-
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制限付き ( Max Planck Society (every institute); )
MIMEタイプ / チェックサム:
application/pdf
技術的なメタデータ:
著作権日付:
-
著作権情報:
-
CCライセンス:
-

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作成者

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 作成者:
Krüger, M.1, 著者           
Meyerdierks, A.2, 著者           
Glöckner, F. O.3, 著者           
Amann, R.2, 著者           
Widdel, F.1, 著者           
Kube, M.2, 著者           
Reinhardt, R.1, 著者           
Kahnt, R., 著者
Bocher, R., 著者
Thauer, R. K.1, 著者           
Shima, S.4, 著者           
所属:
1Department of Microbiology, Max Planck Institute for Marine Microbiology, Max Planck Society, ou_2481695              
2Department of Molecular Ecology, Max Planck Institute for Marine Microbiology, Max Planck Society, ou_2481696              
3Microbial Genomics Group, Department of Molecular Ecology, Max Planck Institute for Marine Microbiology, Max Planck Society, ou_2481697              
4Department of Biogeochemistry, Max Planck Institute for Marine Microbiology, Max Planck Society, ou_2481693              

内容説明

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キーワード: -
 要旨: Anaerobic oxidation of methane (AOM) in marine sediments is an important microbial process in the global carbon cycle and in control of greenhouse gas emission. The responsible organisms supposedly reverse the reactions of methanogenesis1,2,3,4,5,6,7,8, but cultures providing biochemical proof of this have not been isolated. Here we searched for AOM-associated cell components in microbial mats from anoxic methane seeps in the Black Sea9,10,11. These mats catalyse AOM rather than carry out methanogenesis. We extracted a prominent nickel compound displaying the same absorption spectrum as the nickel cofactor F430 of methyl-coenzyme M reductase, the terminal enzyme of methanogenesis12; however, the nickel compound exhibited a higher molecular mass than F430. The apparent variant of F430 was part of an abundant protein that was purified from the mat and that consists of three different subunits. Determined amino-terminal amino acid sequences matched a gene locus cloned from the mat. Sequence analyses revealed similarities to methyl-coenzyme M reductase from methanogenic archaea. The abundance of the nickel protein (7% of extracted proteins) in the mat suggests an important role in AOM.

資料詳細

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言語: eng - English
 日付: 2003-12-18
 出版の状態: 出版
 ページ: 4
 出版情報: -
 目次: -
 査読: -
 識別子(DOI, ISBNなど): eDoc: 176805
ISI: 000187342000068
 学位: -

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訴訟

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出版物 1

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出版物名: Nature
  省略形 : Nature
種別: 学術雑誌
 著者・編者:
所属:
出版社, 出版地: London : Nature Publishing Group
ページ: - 巻号: 426 (6968) 通巻号: - 開始・終了ページ: 878 - 881 識別子(ISBN, ISSN, DOIなど): ISSN: 0028-0836
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925427238