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  The conformation of the Congo-red ligand bound to amyloid fibrils HET-s(218–289): a solid-state NMR study

Gowda, C., Zandomeneghi, G., Zimmermann, H., Schütz, A. K., Böckmann, A., Ernst, M., et al. (2017). The conformation of the Congo-red ligand bound to amyloid fibrils HET-s(218–289): a solid-state NMR study. Journal of Biomolecular NMR, 69(4), 207-213. doi:10.1007/s10858-017-0148-z.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-002E-2349-D Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0000-29AF-E
Genre: Zeitschriftenartikel

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:
JBiomolNMR_69_2017_207.pdf (beliebiger Volltext), 2MB
 
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JBiomolNMR_69_2017_207.pdf
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-
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Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
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JBiomolNMR_69_2017_207_Suppl.pdf (Ergänzendes Material), 451KB
 
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JBiomolNMR_69_2017_207_Suppl.pdf
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Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
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https://static-content.springer.com/esm/art%3A10.1007%2Fs10858-017-0148-z/MediaObjects/10858_2017_148_MOESM1_ESM.pdf (Ergänzendes Material)
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https://doi.org/10.1007/s10858-017-0148-z (beliebiger Volltext)
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-
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Urheber

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 Urheber:
Gowda, Chandrakala, Autor
Zandomeneghi, Giorgia, Autor
Zimmermann, Herbert1, Autor           
Schütz, Anne K., Autor
Böckmann, Anja, Autor
Ernst, Matthias, Autor
Meier, Beat H., Autor
Affiliations:
1Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              

Inhalt

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Schlagwörter: MAS; Amyloid fibrils; Congo red; Rotor-synchronized tensor-correlation experiments
 Zusammenfassung: We have previously shown that Congo red (CR) binds site specifically to amyloid fibrils formed by HET-s(218–289) with the long axis of the CR molecule almost parallel to the fibril axis. HADDOCK docking studies indicated that CR adopts a roughly planar conformation with the torsion angle ϕ characterizing the relative orientation of the two phenyl rings being a few degrees. In this study, we experimentally determine the torsion angle ϕ at the center of the CR molecule when bound to HET-s(218–289) amyloid fibrils using solid-state NMR tensor-correlation experiments. The method described here relies on the site-specific 13C labeling of CR and on the analysis of the two-dimensional magic-angle spinning tensor-correlation spectrum of 13C2-CR. We determined the torsion angle ϕ to be 19°.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2017-07-302017-10-212017-11-012017-12
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 7
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1007/s10858-017-0148-z
URI: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/29094285
URI: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/m/pubmed/29094285/
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Journal of Biomolecular NMR
  Kurztitel : J. Biomol. NMR
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Dordrecht, The Netherlands : Springer Science+Business Media
Seiten: - Band / Heft: 69 (4) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 207 - 213 Identifikator: ISSN: 0925-2738
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925566734