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  INA complex liaises the F1Fo-ATP synthase membrane motor modules.

Naumenko, N., Morgenstern, M., Rucktäschel, R., Warscheid, B., & Rehling, P. (2017). INA complex liaises the F1Fo-ATP synthase membrane motor modules. Nature Communications, 8: 1237. doi:10.1038/s41467-017-01437-z.

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Genre: Zeitschriftenartikel

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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Naumenko, N., Autor
Morgenstern, M., Autor
Rucktäschel, R., Autor
Warscheid, B., Autor
Rehling, P.1, Autor           
Affiliations:
1Max Planck Fellow Peter Rehling, ou_1298545              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: The F1F0-ATP synthase translates a proton flux across the inner mitochondrial membrane into a mechanical rotation, driving anhydride bond formation in the catalytic portion. The complex's membrane-embedded motor forms a proteinaceous channel at the interface between Atp9 ring and Atp6. To prevent unrestricted proton flow dissipating the H+-gradient, channel formation is a critical and tightly controlled step during ATP synthase assembly. Here we show that the INA complex (INAC) acts at this decisive step promoting Atp9-ring association with Atp6. INAC binds to newly synthesized mitochondrial-encoded Atp6 and Atp8 in complex with maturation factors. INAC association is retained until the F1-portion is built on Atp6/8 and loss of INAC causes accumulation of the free F1. An independent complex is formed between INAC and the Atp9 ring. We conclude that INAC maintains assembly intermediates of the F1 F0-ATP synthase in a primed state for the terminal assembly step-motor module formation.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2017-11-01
 Publikationsstatus: Online veröffentlicht
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1038/s41467-017-01437-z
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Nature Communications
Genre der Quelle: Zeitschrift
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Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: 14 Band / Heft: 8 Artikelnummer: 1237 Start- / Endseite: - Identifikator: -