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  Crystal structure of a bicupin protein HutD involved in histidine utilization in Pseudomonas

Gerth, M., Liu, Y., Jiao, W., Zhang, X.-X., Baker, E., Lott, J., Rainey, P. B., & Johnston, J. (2017). Crystal structure of a bicupin protein HutD involved in histidine utilization in Pseudomonas. Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics, 85(8), 1580-1588. doi:10.1002/prot.25303.

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基本情報

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資料種別: 学術論文

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 作成者:
Gerth, M.L., 著者
Liu, Y.1, 著者           
Jiao, W., 著者
Zhang, X.-X., 著者
Baker, E.N., 著者
Lott, J.S., 著者
Rainey, P. B.2, 著者                 
Johnston, J.M., 著者
所属:
1Dept. of Plant Breeding and Genetics (Maarten Koornneef), MPI for Plant Breeding Research, Max Planck Society, ou_1113569              
2Department Microbial Population Biology, Max Planck Institute for Evolutionary Biology, Max Planck Society, ou_2421699              

内容説明

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キーワード: cupin; crystal structure; ligand binding
 要旨: Cupins form one of the most functionally diverse superfamilies of proteins, with members performing a wide range of catalytic, non-catalytic, and regulatory functions. HutD is a predicted bicupin protein that is involved in histidine utilization (Hut) in Pseudomonas species. Previous genetic analyses have suggested that it limits the upper level of Hut pathway expression, but its mechanism of action is unknown. Here, we have determined the structure of PfluHutD at 1.74 Å resolution in several crystallization conditions, and identified N-formyl-l-glutamate (FG, a Hut pathway intermediate) as a potential ligand in vivo. Proteins 2017; 85:1580–1588. © 2017 Wiley Periodicals, Inc.

資料詳細

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言語: eng - English
 日付: 2017-03-292016-12-152017-04-042017-04-062017-08
 出版の状態: 出版
 ページ: -
 出版情報: -
 目次: -
 査読: -
 識別子(DOI, ISBNなど): DOI: 10.1002/prot.25303
 学位: -

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出版物 1

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出版物名: Proteins: Structure, Function, and Bioinformatics
種別: 学術雑誌
 著者・編者:
所属:
出版社, 出版地: New York : John Wiley & Sons
ページ: - 巻号: 85 (8) 通巻号: - 開始・終了ページ: 1580 - 1588 識別子(ISBN, ISSN, DOIなど): ISSN: 0887-3585
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925553393_1