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  Hinge-Type Dimerization of Proteins by a Tetracysteine Peptide of High Pairing Specificity

Schrimpf, A., Hempel, F., Li, A., Linne, U., Maier, U. G., Reetz, M. T., et al. (2018). Hinge-Type Dimerization of Proteins by a Tetracysteine Peptide of High Pairing Specificity. Biochemistry, 57(26), 3658-3664. doi:10.1021/acs.biochem.8b00475.

Item is

Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Schrimpf, Andreas1, Autor
Hempel, Franziska2, Autor
Li, Aitao1, 3, Autor           
Linne, Uwe1, Autor
Maier, Uwe G.2, 4, Autor
Reetz, Manfred T.1, 3, Autor           
Geyer, Armin1, Autor
Affiliations:
1Department of Chemistry, Philipps-Universität Marburg, Hans-Meerwein-Straße 4, 35032 Marburg, Germany, ou_persistent22              
2Department of Biology, Philipps-Universität Marburg, Karl-von-Frisch-Straße 8, 35043 Marburg, Germany, ou_persistent22              
3Research Department Reetz, Max-Planck-Institut für Kohlenforschung, Max Planck Society, ou_1445588              
4 LOEWE Zentrum für Synthetische Mikrobiologie (SYNMIKRO), Hans-Meerwein-Straße 6, D-35032 Marburg, Germany, ou_persistent22              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Dimeric disulfide-linked peptides are formed by the regioselective oxidative folding of thiol precursors containing the CX3CX2CX3C tetracysteine motif. Here, we investigate the general applicability of this peptide as a dimerization motif for different proteins. By recombinant DNA technology, the peptide CHWECRGCRLVC was loaded with proteins, and functional homodimers were obtained upon oxidative folding. Attached to the N-terminus of the dodecapeptide, the prokaryotic enzyme limonene epoxide hydrolase (LEH) completely forms a covalent antiparallel dimer. In a diatom expression system, the monoclonal antibody CL4 mAb is released in its functional form when its natural CPPC central parallel hinge is exchanged for the designed tetra-Cys hinge motif. To improve our understanding of the regioselectivity of tetra-disulfide formation, we provoked the formation of heterodimeric hinge peptides by mixing two different tetra-Cys peptides and characterizing the heterodimer by mass spectrometry and nuclear magnetic resonance spectroscopy.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2018-05-032018-06-042018-07-03
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 7
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1021/acs.biochem.8b00475
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Biochemistry
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Columbus, Ohio : American Chemical Society
Seiten: - Band / Heft: 57 (26) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 3658 - 3664 Identifikator: ISSN: 0006-2960
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925384103