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  Fucose-functionalized precision glycomacromolecules targeting human norovirus capsid protein

Bücher, K. S., Yan, H., Creutznacher, R., Ruoff, K., Mallagaray, A., Grafmüller, A., Dirks, J. S., Kilic, T., Weickert, S., Rubailo, A., Drescher, M., Schmidt, S., Hansman, G., Peters, T., Uetrecht, C., & Hartmann, L. (2018). Fucose-functionalized precision glycomacromolecules targeting human norovirus capsid protein. Macromolecules, 19(9), 3714-3724. doi:10.1021/acs.biomac.8b00829.

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基本情報

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アイテムのパーマリンク: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0001-ED99-8 版のパーマリンク: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0002-52FD-5
資料種別: 学術論文

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制限付き (Max Planck Institute of Colloids and Interfaces, MTKG; )
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CCライセンス:
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Article.pdf (出版社版), 7MB
 
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作成者

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 作成者:
Bücher, Katharina Susanne, 著者
Yan, Hao, 著者
Creutznacher, Robert, 著者
Ruoff, Kerstin, 著者
Mallagaray, Alvaro, 著者
Grafmüller, Andrea1, 著者           
Dirks, Jan Sebastian, 著者
Kilic, Turgay, 著者
Weickert, Sabrina, 著者
Rubailo, Anna, 著者
Drescher, Malte, 著者
Schmidt, Stephan, 著者
Hansman, Grant, 著者
Peters, Thomas, 著者
Uetrecht, Charlotte, 著者
Hartmann, Laura, 著者
所属:
1Andrea Grafmüller, Theorie & Bio-Systeme, Max Planck Institute of Colloids and Interfaces, Max Planck Society, ou_1863323              

内容説明

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キーワード: -
 要旨: Norovirus infection is the major cause of non-bacterial gastroenteritis in humans and has been the subject of numerous studies investigating the virus’s biophysical properties and biochemical function with the aim of deriving novel and highly potent entry inhibitors to prevent infection. Recently, it has been shown that the protruding P domain dimer (P-dimer) of a GII.10 Norovirus strain exhibits two new binding sites for L-fucose in addition to the canonical binding sites. Thus these sites provide a novel target for the design of multivalent fucose ligands as entry inhibitors of norovirus infections. In this current study, a first generation of multivalent fucose-functionalized glycomacromolecules was synthesized and applied as model structures to investigate the potential targeting of fucose binding sites in human norovirus P-dimer. Following previously established solid phase polymer synthesis, eight precision glycomacromolecules varying in number and position of fucose ligands along an oligo(amidoamine) backbone were obtained and then used in a series of binding studies applying native MS, NMR and X-ray crystallography. We observed only one fucose per glycomacromolecule binding to one P-dimer resulting in similar binding affinities for all fucose-functionalized glycomacromolecules, which based on our current findings we attribute to the overall size of macromolecular ligands and possibly to steric hindrance.

資料詳細

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言語:
 日付: 2018-08-022018-09-10
 出版の状態: 出版
 ページ: -
 出版情報: -
 目次: -
 査読: 査読あり
 識別子（DOI, ISBNなど）: DOI: 10.1021/acs.biomac.8b00829
 学位: -

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出版物 1

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出版物名: Macromolecules
種別: 学術雑誌
 著者・編者:
所属:
出版社, 出版地: Washington, D.C. : American Chemical Society
ページ: - 巻号: 19 (9) 通巻号: - 開始・終了ページ: 3714 - 3724 識別子（ISBN, ISSN, DOIなど）: ISSN: 0024-9297