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  Die Erhöhung der Rate der ATP-Spaltung durch Myosin- und Actomyosin-Gele bei Beginn der Spaltung

Weber, A., & Hasselbach, W. (1954). Die Erhöhung der Rate der ATP-Spaltung durch Myosin- und Actomyosin-Gele bei Beginn der Spaltung. Biochimica et Biophysica Acta (BBA), 15(2), 237-245. doi:10.1016/0006-3002(54)90064-5.

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Item Permalink: http://hdl.handle.net/21.11116/0000-0002-6F3C-0 Version Permalink: http://hdl.handle.net/21.11116/0000-0002-6F3D-F
Genre: Journal Article

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BBA_15_1954_237.pdf (Any fulltext), 565KB
 
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Name:
BBA_15_1954_237.pdf
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-
Visibility:
Restricted (Max Planck Institute for Medical Research, Heidelberg; )
MIME-Type / Checksum:
application/pdf
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-
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 Creators:
Weber, Annemarie, Author
Hasselbach, Wilhelm1, Author              
Affiliations:
1Emeritus Group Biophysics, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497712              

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 Abstract: 1. 1. Die Rate der ATP-Spaltung durch isolierte Fibrillen des Kaninchenmuskels und durch Flocken des L-Myosin aus Kaninchen ist konstant erst etwa 120 Sekunden nach Beginn der Spaltung. In den ersten 15 Sekunden ist die Spaltungsrate reichlich doppelt so hoch und fällt während der folgenden 100 Sekunden kontinuierlich auf den Stationären Wert ab. 2. 2. Die erhöhte Anfangsrate der Spaltung beruht nicht darauf, dass die gestreckten Fibrillen beim Einsetzen der Spaltung kontrahieren, denn die Anfangserhöhung der Spaltungsrate ist für gestreckte und bereits maximal kontrahierte Fibrillen völlig gleich. Ausserdem superpräzipitieren L-Myosin-Flocken nicht merklich. 3. 3. Die Spaltungsrate ist während der ersten Sekunde der Spaltung immer erhöht, gleichgültig, ob ATP erstmalig hinzugefügt wird oder aber zum zweiten Mal, nachdem das ATP des ersten Zusatzes verbraucht ist. Dieser Befund zeigt, dass das Phänomen unabhängig ist von der Anwesenheit oder Abwesenheit von Spaltprodukten. 4. 4. Die Anfangsspaltung ist ach nicht deshalb höher als die stationäre Spaltung, weil die ATP-Konzentration während der Spaltung abnimmt. Denn die Anfangsspaltung sinkt auf dasselbe stationäre Niveau auch dann ab, wenn die ATP-Konzentration durch rechtzeitige Neuzugaben von ATP auf dem Ausgangswert gehalten wird. 5. 5. Die Anfangserhöhung der Spaltungsrate findet sich auch dann, wenn die ATP-Spaltung nicht durch Zugabe von ATP in Gang kommt, sondern durch Aktivierung der ATPase des Actomyosin nach vorheriger Inaktivierung durch Salyrgan oder hohe Ionenstärke. 6. 6. Wird die ATP-Spaltung durch Salyrganvergiftung 15 Sekunden unterbrochen, so setzt nach Entgiftung durch Cystein die Spaltung immer wieder von neuen mit der hohen Anfangsrate ein. 7. 7. Die möglichen Ursachen des Phänomens werden diskutiert aber nicht geklärt.
 Abstract: 1. 1. The rate of hydrolysis of ATP by isolated fibrils of rabbit muscle and by L-myosin obtained from rabbit only becomes constant about 120 seconds after the start of hydrolysis. During the first 15 seconds, the rate has a value at least twice as high as the stationary value towards which it approaches during the following 100 seconds. 2. 2. The high value of the initial rate of hydrolysis is not due to the fact the start of hydrolysis causes contraction of the relaxed fibrisl, because the initial rate is also relatively raised in the case of relaxed fibrils and in the case of maximally contracted fibrils. 3. 3. The rate is always higher during the first seconds of hydrolysis whether ATP has been added for the first time or whether it has been added for the second time, the first addition of ATP having been used up. This result shows that the phenomenon does not depend on the presence or absence of the hydrolysis products. 4. 4. It is not the decreasing of the ATP concentration during hydrolysis that causes the decrease in the rate of this hydrolysis. The initial rate decreases similarly to the same stationary value if the ATP concentration is kept constant by successive additions. 5. 5. The initial rise in the rate of hydrolysis is observed not only when the hydrolysis is provoked by the addition of ATP, but also when it results from a reactivation of the ATPase activity of actomyosin after previous inhibition by salyrgan or by a high ionic force. 6. 6. If ATP hydrolysis has been suspended for 15 seconds, by poisoning with salyrgan, after reactivation with cysteine hydrolysis begins again at the high initial rate. 7. 7. Possible causes of this phenomenon are discussed but not elucidated.
 Abstract: 1. La vitesse d'hydrolyse de l'ATP par des fibrilles isolées du muscle du lapin et par de la l-myosin du lapin ne devient constante que 120 secondes environ après le commencement de l'hydrolyse. Pendant les 15 premières secondes, la vitesse a une valeur au moins deux fois plus élevée que la valeur stationnaire vers laquelle elle tend pendant les 100 secondes suivantes. 2. 2. La valeur élevée de la vitesse initiale de l'hydrolyse n'est pas liée au fait que le début de l'hydrolyse entraîne la contraction des fibrilles détendues, car la vitesse initiale est relativement aussi élevée dans le cas de fibrilles détendues et dans le cas de fibrilles contractées au maximum. 3. 3. La vitesse est toujours plus élevée pendant les premières secondes de l'hydrolyse, que l'ATP ait été ajouté pour la première fois ou qu'il l'ait été pour la deuxième fois, après que l'ATP de la première addition ait été utilisé. Ce résultat montre que le ph'enomène ne dépand pas de la présence ou de l'absence des produits d'hydrolyse. 4. 4. Ce n'est pas non plus la diminution de la concentration en ATP au cours de l'hydrolyse qui entraîne la diminution de la vitesse de cette hydrolyse. En effet la vitesse initiale diminue également jusqu'à la même valeur stationnaire si la concentration en ATP est maintenue constante par des additions successives. 5. 5. L'élévation initiale de la vitesse d'hydrolyse s'observe non seulement lorsque l'hydrolyse est provoquée par l'addition d'ATP, mais encore lorsqu'elle résulte d'une réactivation de l'activité ATPasique de l'actomyosine après inhibition préalable par le salyrgan ou par une force ionique élevée. 6. 6. Si l'hydrolyse de l'ATP a été suspendue pendant 15 secondes, par empoisonnement à l'aide de salyrgan, après réactivation par la cystéine l'hydrolyse reprend à nouveau avec la vitesse initiale élevée. 7. 7. Les causes possibles de ce phénomène sent discutées mais non éclaircies.

Details

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Language(s): deu - German
 Dates: 1954-05-202003-02-091954-10
 Publication Status: Published in print
 Pages: 9
 Publishing info: -
 Table of Contents: -
 Rev. Method: Peer
 Identifiers: DOI: 10.1016/0006-3002(54)90064-5
 Degree: -

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Source 1

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Title: Biochimica et Biophysica Acta (BBA)
  Other : Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Biomembranes
Source Genre: Journal
 Creator(s):
Affiliations:
Publ. Info: Amsterdam : Elsevier
Pages: - Volume / Issue: 15 (2) Sequence Number: - Start / End Page: 237 - 245 Identifier: Other: 1879-2642
CoNE: /journals/resource/18792642