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  Semi‐rigid nitroxide spin label for long‐range EPR distance measurements of lipid bilayer embedded β‐peptides.

Wegner, J., Valora, G., Halbmair, K., Kehl, A., Worbs, B., Bennati, M., et al. (2019). Semi‐rigid nitroxide spin label for long‐range EPR distance measurements of lipid bilayer embedded β‐peptides. Chemistry - A European Journal, 25(9), 2203-2207. doi:10.1002/chem.201805880.

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Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel

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3011488.pdf (Verlagsversion), 2MB
 
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Eingeschränkt ( Max Planck Society (every institute); )
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3011488_Suppl.pdf
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Öffentlich
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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Wegner, J., Autor
Valora, G.1, Autor           
Halbmair, K.1, Autor           
Kehl, A.1, Autor           
Worbs, B., Autor
Bennati, M.1, Autor           
Diederichsen, U., Autor
Affiliations:
1Research Group of Electron Paramagnetic Resonance, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_578606              

Inhalt

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Schlagwörter: EPR spectroscopy; PELDOR; membrane proteins; nitroxide radicals; peptides; spin labels
 Zusammenfassung: β‐Peptides are an interesting new class of transmembrane model peptides based on their conformationally stable and well‐defined secondary structures. Herein, we present the synthesis of the paramagnetic β‐amino acid β3‐hTOPP (4‐(3,3,5,5‐tetramethyl‐2,6‐dioxo‐4‐oxylpiperazin‐1‐yl)‐d‐β3‐homophenylglycine) that enables investigations of β‐peptides by EPR spectroscopy. This amino acid adds to the so far sparse number of β‐peptide spin labels. Its performance was evaluated by investigating the helical turn of a 314‐helical transmembrane model β‐peptide. Nanometer distances between two incorporated β3‐hTOPP labels in different environments were measured using PELDOR/DEER (pulsed electron‐electron double resonance) spectroscopy. Due to the semi‐rigid conformational design, the label delivers reliable distances and sharp (one‐peak) distance distributions even in the lipid bilayer. The results indicate that the investigated β‐peptide folds into a 3.2514 helix and maintains this conformation in the lipid bilayer.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2018-11-302019-02-11
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1002/chem.201805880
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Chemistry - A European Journal
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 25 (9) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 2203 - 2207 Identifikator: -