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  Phosphorylation by inorganic phosphate of sarcoplasmic membranes

Rauch, B., von Chak, D., & Hasselbach, W. (1977). Phosphorylation by inorganic phosphate of sarcoplasmic membranes. Zeitschrift für Naturforschung, C: Journal of Biosciences, 32(9-10), 828-834. doi:10.1515/znc-1977-9-1027.

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Genre: Zeitschriftenartikel

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ZsNaturforschC_32_1977_828.pdf (beliebiger Volltext), 7MB
 
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ZsNaturforschC_32_1977_828.pdf
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Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
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application/pdf
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https://doi.org/10.1515/znc-1977-9-1027 (beliebiger Volltext)
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Urheber

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 Urheber:
Rauch, Bernhard1, Autor           
von Chak, Dorothea1, Autor           
Hasselbach, Wilhelm2, Autor           
Affiliations:
1Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1125545              
2Emeritus Group Biophysics, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497712              

Inhalt

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Schlagwörter: Phosphorylation; Dephosphorylation; Inorganic Phosphate; Sarcoplasmic Membranes
 Zusammenfassung: Phosphorylation, Dephosphorylation, Inorganic Phosphate, Sarcoplasmic Membranes The calcium transport protein of the sarcoplasmic reticulum accepts inorganic phosphate rapidly when phosphorylation is initiated either by the addition of phosphate or m agnesium ions to the calcium free protein. Phosphorylation proceeds much more slowly when it is initiated by the addition of the calcium chelator ethyleneglycol-bis (β-aminoethyl ether) -N ,N′-tetraacetic acid (EGTA) to the phosphate and magnesium containing assay. The time course of phosphorylation following immediately calcium removal is monophasic at all temperatures between 20° and 37 0|C. In contrast, phosphorylation of the calcium free enzyme becomes biphasic at temperatures above 25 °C. The biphasic time course does not only apply to net formation of phosphoprotein but also to its exchange with medium phosphate. On addition of calcium, the phosphoprotein decays in a biphasic process the time constants of which are much longer than those observed for phosphoprotein formation. The temperature dependence of the rate as well as of the extent of phosphoprotein formation indicate a discontinuity in the reactivity of the protein.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 1977-07-292014-06-021977-10-01
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 7
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1515/znc-1977-9-1027
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Zeitschrift für Naturforschung, C: Journal of Biosciences
  Kurztitel : Z. Naturforsch., C: J. Biosci.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Berlin : Walter de Gruyter GmbH
Seiten: - Band / Heft: 32 (9-10) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 828 - 834 Identifikator: ISSN: 1865-7125
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954927655916_1