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  A 60-heme reductase complex from an anammox bacterium shows an extended electron transfer pathway

Dietl, A., Maalcke, W. J., Ferousi, C., Jetten, M. S. M., Kartal, B., & Barends, T. R. M. (in press). A 60-heme reductase complex from an anammox bacterium shows an extended electron transfer pathway. Acta Crystallographica Section D: Structural Biology, 75, 1-9. doi:10.1107/S2059798318017473.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0003-1A93-A Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0004-8F79-4
Genre: Zeitschriftenartikel

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ActaCrystD_75_2019_1_Dietl.pdf (beliebiger Volltext), 2MB
 
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Urheber

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 Urheber:
Dietl, Andreas1, Autor           
Maalcke, Wouter J., Autor
Ferousi, Christina, Autor
Jetten, Mike S. M., Autor
Kartal, Boran, Autor
Barends, Thomas R. M.1, Autor           
Affiliations:
1Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              

Inhalt

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Schlagwörter: hydroxylamine oxidoreductase; anaerobic ammonium oxidation; electron transfer; anammox; heme; Kuenenia stuttgartiensis
 Zusammenfassung: The hydroxylamine oxidoreductase/hydrazine dehydrogenase (HAO/HDH) protein family constitutes an important group of octaheme cytochromes c (OCCs). The majority of these proteins form homotrimers, with their subunits being covalently attached to each other via a rare cross-link between the catalytic heme moiety and a conserved tyrosine residue in an adjacent subunit. This covalent cross-link has been proposed to modulate the active-site heme towards oxidative catalysis by distorting the heme plane. In this study, the crystal structure of a stable complex of an HAO homologue (KsHAOr) with its diheme cytochrome c redox partner (KsDH) from the anammox bacterium Kuenenia stuttgartiensis was determined. KsHAOr lacks the tyrosine cross-link and is therefore tuned to reductive catalysis. The molecular model of the KsHAOr–KsDH complex at 2.6 Å resolution shows a heterododecameric (α6β6) assembly, which was also shown to be the oligomeric state in solution by analytical ultracentrifugation and multi-angle static light scattering. The 60-heme-containing protein complex reveals a unique extended electron transfer pathway and provides deeper insights into catalysis and electron transfer in reductive OCCs.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2018-09-082018-12-10
 Publikationsstatus: Angenommen
 Seiten: 9
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1107/S2059798318017473
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Acta Crystallographica Section D: Structural Biology
  Kurztitel : Acta Cryst. D
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Chester, England : International Union of Crystallography
Seiten: - Band / Heft: 75 Artikelnummer: - Start- / Endseite: 1 - 9 Identifikator: ISSN: 2059-7983
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/2059-7983