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  Chemical and hydrodynamic alignment of an enzyme

Adeleke-Larodo, T., Agudo-Canalejo, J., & Golestanian, R. (2019). Chemical and hydrodynamic alignment of an enzyme. The Journal of Chemical Physics, 150(11):. doi:10.1063/1.5081717.

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基本情報

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アイテムのパーマリンク: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0003-4053-7 版のパーマリンク: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0003-4054-6
資料種別: 学術論文

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作成者

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 作成者:
Adeleke-Larodo, T., 著者
Agudo-Canalejo, J., 著者
Golestanian, Ramin1, 著者           
所属:
1Department of Living Matter Physics, Max Planck Institute for Dynamics and Self-Organization, Max Planck Society, ou_2570692              

内容説明

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キーワード: -
 要旨: Motivated by the implications of the complex and dynamic modular geometry of an enzyme on its motion, we investigate the effect of combining long-range internal and external hydrodynamic interactions due to thermal fluctuations with short-range surface interactions. An asymmetric dumbbell consisting of two unequal subunits, in a nonuniform suspension of a solute with which it interacts via hydrodynamic interactions as well as non-contact surface interactions, is shown to have two alignment mechanisms due to the two types of interactions. In addition to alignment, the chemical gradient results in a drift velocity that is modified by hydrodynamic interactions between the constituents of the enzyme.

資料詳細

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言語: eng - English
 日付: 2019-03-182019
 出版の状態: 出版
 ページ: -
 出版情報: -
 目次: -
 査読: 査読あり
 識別子(DOI, ISBNなど): DOI: 10.1063/1.5081717
 学位: -

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出版物 1

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出版物名: The Journal of Chemical Physics
種別: 学術雑誌
 著者・編者:
所属:
出版社, 出版地: -
ページ: 11 巻号: 150 (11) 通巻号: 11502 開始・終了ページ: - 識別子(ISBN, ISSN, DOIなど): -