Deutsch
 
Hilfe Datenschutzhinweis Impressum
  DetailsucheBrowse

Datensatz

 
 
DownloadE-Mail
  Accurate determination of 1H‐15N dipolar couplings using inaccurate settings of the magic angle in solid‐state NMR spectroscopy.

Xue, K., Mühlbauer, M., Mamone, S., Sarkar, R., & Reif, B. (2019). Accurate determination of 1H‐15N dipolar couplings using inaccurate settings of the magic angle in solid‐state NMR spectroscopy. Angewandte Chemie International Edition, 58(13), 4286-4290. doi:10.1002/anie.201814314.

Item is

Basisdaten

einblenden: ausblenden:
Genre: Zeitschriftenartikel

Dateien

einblenden: Dateien
ausblenden: Dateien
:
3047588.pdf (Verlagsversion), 3MB
 
Datei-Permalink:
-
Name:
3047588.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt ( Max Planck Society (every institute); )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
-
Lizenz:
-
:
3047588_Suppl.pdf (Ergänzendes Material), 1002KB
Name:
3047588_Suppl.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Öffentlich
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf / [MD5]
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
-
Lizenz:
-

Externe Referenzen

einblenden:

Urheber

einblenden:
ausblenden:
 Urheber:
Xue, K., Autor
Mühlbauer, M., Autor
Mamone, S.1, Autor           
Sarkar, R., Autor
Reif, B., Autor
Affiliations:
1Research Group of NMR Signal Enhancement, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_2396691              

Inhalt

einblenden:
ausblenden:
Schlagwörter: analytical methods; NMR spectroscopy; proteins; solid-state experiments; structure elucidation
 Zusammenfassung: Magic-angle spinning (MAS) is an essential ingredient in a wide variety of solid-state NMR experiments. The standard procedures to adjust the rotor angle are not highly accurate, resulting in a slight misadjustment of the rotor from the magic angle (RL= ) on the order of a few millidegrees. This small missetting has no significant impact on the overall spectral resolution, but is sufficient to reintroduce anisotropic interactions. Shown here is that site-specific H-1-N-15 dipolar couplings can be accurately measured in a heavily deuterated protein. This method can be applied at arbitrarily high MAS frequencies, since neither rotor synchronization nor particularly high radiofrequency field strengths are required. The off-MAS method allows the quantification of order parameters for very dynamic residues, which often escape an analysis using existing methods.

Details

einblenden:
ausblenden:
Sprache(n): eng - English
 Datum: 2019-01-292019-03-22
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1002/anie.201814314
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

einblenden:

Entscheidung

einblenden:

Projektinformation

einblenden:

Quelle 1

einblenden:
ausblenden:
Titel: Angewandte Chemie International Edition
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 58 (13) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 4286 - 4290 Identifikator: -