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  Three-dimensional view of ultrafast dynamics in photoexcited bacteriorhodopsin

Nass Kovács, G., Colletier, J.-P., Grünbein, M. L., Yang, Y., Stensitzki, T., Batyuk, A., et al. (2019). Three-dimensional view of ultrafast dynamics in photoexcited bacteriorhodopsin. Nature Communications, 10: 3177, pp. 1-17. doi:10.1038/s41467-019-10758-0.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0003-90DE-0 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0005-854F-D
Genre: Zeitschriftenartikel

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NatCommun_10_2019_3177.pdf (beliebiger Volltext), 4MB
 
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NatCommun_10_2019_3177.pdf
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Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
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NatCommun_10_2019_3177_Suppl.pdf (Ergänzendes Material), 7MB
 
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NatCommun_10_2019_3177_Suppl.pdf
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Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
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https://doi.org/10.1038/s41467-019-10758-0 (beliebiger Volltext)
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Urheber

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 Urheber:
Nass Kovács, Gabriela1, Autor           
Colletier, Jacques-Philippe, Autor
Grünbein, Marie Luise1, Autor           
Yang, Yang, Autor
Stensitzki, Till, Autor
Batyuk, Alexander, Autor
Carbajo, Alexander, Autor
Doak, R. Bruce1, Autor           
Ehrenberg, David, Autor
Foucar, Lutz1, Autor           
Gasper, Raphael, Autor
Gorel, Alexander1, Autor           
Hilpert, Mario1, Autor           
Kloos, Marco1, Autor           
Koglin, Jason E., Autor
Reinstein, Jochen1, Autor           
Roome, Christopher M.1, Autor           
Schlesinger, Ramona, Autor
Seaberg, Matthew, Autor
Shoeman, Robert L.1, Autor           
Stricker, Miriam1, Autor           Boutet, Sébastien, AutorHaacke , Stefan, AutorHeberle, Joachim, AutorHeyne, Karsten, AutorDomratcheva, Tatiana1, Autor           Barends, Thomas R.M.1, Autor           Schlichting, Ilme1, Autor            mehr..
Affiliations:
1Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Bacteriorhodopsin (bR) is a light-driven proton pump. The primary photochemical event upon light absorption is isomerization of the retinal chromophore. Here we used time-resolved crystallography at an X-ray free-electron laser to follow the structural changes in multiphoton-excited bR from 250 femtoseconds to 10 picoseconds. Quantum chemistry and ultrafast spectroscopy were used to identify a sequential two-photon absorption process, leading to excitation of a tryptophan residue flanking the retinal chromophore, as a first manifestation of multiphoton effects. We resolve distinct stages in the structural dynamics of the all-trans retinal in photoexcited bR to a highly twisted 13-cis conformation. Other active site sub-picosecond rearrangements include correlated vibrational motions of the electronically excited retinal chromophore, the surrounding amino acids and water molecules as well as their hydrogen bonding network. These results show that this extended photo-active network forms an electronically and vibrationally coupled system in bR, and most likely in all retinal proteins.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2018-04-182019-05-282019-07-18
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 17
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1038/s41467-019-10758-0
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Nature Communications
  Kurztitel : Nat. Commun.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: London : Nature Publishing Group
Seiten: - Band / Heft: 10 Artikelnummer: 3177 Start- / Endseite: 1 - 17 Identifikator: ISSN: 2041-1723
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/2041-1723