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  Asymmetrically branched precision glycooligomers targeting langerin

Neuhaus, K., Wamhoff, E.-C., Freichel, T., Grafmüller, A., Rademacher, C., & Hartmann, L. (2019). Asymmetrically branched precision glycooligomers targeting langerin. Biomacromolecules, 20(11), 4088-4095. doi:10.1021/acs.biomac.9b00906.

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Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel

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Eingeschränkt (Max Planck Institute of Colloids and Interfaces, MTKG; )
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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Neuhaus, Kira, Autor
Wamhoff, Eike-Christian1, Autor           
Freichel, Tanja, Autor
Grafmüller, Andrea2, Autor           
Rademacher, Christoph1, Autor           
Hartmann, Laura, Autor
Affiliations:
1Christoph Rademacher, Biomolekulare Systeme, Max Planck Institute of Colloids and Interfaces, Max Planck Society, ou_1863300              
2Andrea Grafmüller, Theorie & Bio-Systeme, Max Planck Institute of Colloids and Interfaces, Max Planck Society, ou_1863323              

Inhalt

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Schlagwörter: Glycomimetic, solid phase synthesis, Langerin, branched scaffold, carbohydrate-protein interactions
 Zusammenfassung: Asymmetrically branched precision glycooligomers are synthesized by solid-phase
polymer synthesis for studying multivalent carbohydrate-protein interactions. Through the
stepwise assembly of Fmoc-protected oligo(amidoamine) building blocks and Fmoc/Dde
protected lysine, straightforward variation of structural parameters such as the number
and length of arms, as well as the number and position of carbohydrate ligands is
achieved. Binding of 1-arm and 3-arm glycooligomers towards lectin receptors Langerin
and Concanavalin A (ConA) was evaluated where the smallest 3-arm glycooligomer
shows the highest binding towards Langerin and stepwise elongation of one, two or all
three arms leads to decreased binding. When directly comparing binding towards
Langerin and ConA, we find that structural variation of the scaffold affects glycomimetic
ligand binding differently for the different targets, indicating the potential to tune such
ligands not only for their avidity but also for their selectivity towards different lectins.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2019-10-102019
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: DOI: 10.1021/acs.biomac.9b00906
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Biomacromolecules
  Andere : Biomacromolecules
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Washington, DC : American Chemical Society
Seiten: - Band / Heft: 20 (11) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 4088 - 4095 Identifikator: ISSN: 1525-7797