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  Structural heterogeneity of α-synuclein fibrils amplified from patient brain extracts.

Strohäker, T., Jung, B. C., Liou, S. H., Fernandez, C. O., Riedel, D., Becker, S., et al. (2019). Structural heterogeneity of α-synuclein fibrils amplified from patient brain extracts. Nature Communications, 10: 5535. doi:10.1038/s41467-019-13564-w.

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Genre: Zeitschriftenartikel

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3181405_Suppl_3.pdf (Ergänzendes Material), 2MB
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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Strohäker, T.1, Autor           
Jung, B. C., Autor
Liou, S. H.2, Autor           
Fernandez, C. O., Autor
Riedel, D.3, Autor           
Becker, S.4, Autor           
Halliday, G. M., Autor
Bennati, M.2, Autor           
Kim, W. S., Autor
Lee, S. J., Autor
Zweckstetter, M.1, Autor           
Affiliations:
1Research Group of Protein Structure Determination using NMR, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_578571              
2Research Group of Electron Paramagnetic Resonance, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_578606              
3Facility for Electron Microscopy, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578615              
4Department of NMR Based Structural Biology, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578567              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Parkinson's disease (PD) and Multiple System Atrophy (MSA) are clinically distinctive diseases that feature a common neuropathological hallmark of aggregated α-synuclein. Little is known about how differences in α-synuclein aggregate structure affect disease phenotype. Here, we amplified α-synuclein aggregates from PD and MSA brain extracts and analyzed the conformational properties using fluorescent probes, NMR spectroscopy and electron paramagnetic resonance. We also generated and analyzed several in vitro α-synuclein polymorphs. We found that brain-derived α-synuclein fibrils were structurally different to all of the in vitro polymorphs analyzed. Importantly, there was a greater structural heterogeneity among α-synuclein fibrils from the PD brain compared to those from the MSA brain, possibly reflecting on the greater variability of disease phenotypes evident in PD. Our findings have significant ramifications for the use of non-brain-derived α-synuclein fibrils in PD and MSA studies, and raise important questions regarding the one disease-one strain hypothesis in the study of α-synucleinopathies.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2019-12-04
 Publikationsstatus: Online veröffentlicht
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1038/s41467-019-13564-w
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Nature Communications
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: 12 Band / Heft: 10 Artikelnummer: 5535 Start- / Endseite: - Identifikator: -