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  InsP(6) binding to PIKK kinases revealed by the cryo-EM structure of an SMG1-SMG8-SMG9 complex

Gat, Y., Schuller, J. M., Lingaraju, M., Weyher, E., Bonneau, F., Strauss, M., et al. (2019). InsP(6) binding to PIKK kinases revealed by the cryo-EM structure of an SMG1-SMG8-SMG9 complex. Nature Structural and Molecular Biology, 26(12), 1089-1093. doi:10.1038/s41594-019-0342-7.

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Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Gat, Yair1, Autor           
Schuller, Jan Michael1, Autor           
Lingaraju, Mahesh1, Autor           
Weyher, Elisabeth2, Autor           
Bonneau, Fabien1, Autor           
Strauss, Mike2, Autor           
Murray, Peter J.3, Autor           
Conti, Elena1, Autor           
Affiliations:
1Conti, Elena / Structural Cell Biology, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society, ou_1565144              
2Scientific Service Groups, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society, ou_1565170              
3Murray, Peter / Immunoregulation, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society, ou_2466696              

Inhalt

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Schlagwörter: RNA SURVEILLANCE COMPLEX; PIGGYBAC TRANSPOSASE; HUMAN SMG-1; UPF1; ACTIVATION; DOMAIN; PHOSPHORYLATION; ARCHITECTURE; VALIDATION; DECAY
 Zusammenfassung: We report the 3.45-angstrom resolution cryo-EM structure of human SMG1-SMG8-SMG9, a phosphatidylinositol-3-kinase (PI(3) K)-related protein kinase (PIKK) complex central to messenger RNA surveillance. Structural and MS analyses reveal the presence of inositol hexaphosphate (InsP(6)) in the SMG1 kinase. We show that the InsP(6)-binding site is conserved in mammalian target of rapamycin (mTOR) and potentially other PIKK members, and that it is required for optimal in vitro phosphorylation of both SMG1 and mTOR substrates.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2019
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 15
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: ISI: 000501349100005
DOI: 10.1038/s41594-019-0342-7
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Nature Structural and Molecular Biology
  Andere : Nature Struct Biol
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: New York, NY : Nature Pub. Group
Seiten: - Band / Heft: 26 (12) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 1089 - 1093 Identifikator: ISSN: 1545-9993
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925603763