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  VIPP1 rods engulf membranes containing phosphatidylinositol phosphates

Theis, J., Gupta, T. K., Klingler, J., Wan, W., Albert, S., Keller, S., et al. (2019). VIPP1 rods engulf membranes containing phosphatidylinositol phosphates. SCIENTIFIC REPORTS, 9: 8725. doi:10.1038/s41598-019-44259-3.

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Genre: Zeitschriftenartikel

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s41598-019-44259-3.pdf (beliebiger Volltext), 7MB
Name:
s41598-019-44259-3.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Öffentlich
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf / [MD5]
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
open access article
Lizenz:
-

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Theis, Jasmine1, Autor
Gupta, Tilak Kumar2, Autor           
Klingler, Johannes1, Autor
Wan, William2, Autor           
Albert, Sahradha2, Autor           
Keller, Sandro1, Autor
Engel, Benjamin D.2, Autor           
Schroda, Michael1, Autor
Affiliations:
1external, ou_persistent22              
2Baumeister, Wolfgang / Molecular Structural Biology, Max Planck Institute of Biochemistry, Max Planck Society, ou_1565142              

Inhalt

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Schlagwörter: VESICLE-INDUCING PROTEIN; MICROTUBULE-LIKE STRUCTURES; FINE-STRUCTURE; PHAGE SHOCK; GRPE HOMOLOG; PLASTIDS 1; SYNECHOCYSTIS; ENVELOPE; PSPA; DOMAINScience & Technology - Other Topics;
 Zusammenfassung: In cyanobacteria and plants, VIPP1 plays crucial roles in the biogenesis and repair of thylakoid membrane protein complexes and in coping with chloroplast membrane stress. In chloroplasts, VIPP1 localizes in distinct patterns at or close to envelope and thylakoid membranes. In vitro, VIPP1 forms higher-order oligomers of >1 MDa that organize into rings and rods. However, it remains unknown how VIPP1 oligomerization is related to function. Using time-resolved fluorescence anisotropy and sucrose density gradient centrifugation, we show here that Chlamydomonas reinhardtiiVIPP1 binds strongly to liposomal membranes containing phosphatidylinositol-4-phosphate (PI4P). Cryo-electron tomography reveals that VIPP1 oligomerizes into rods that can engulf liposomal membranes containing PI4P. These findings place VIPP1 into a group of membrane-shaping proteins including epsin and BAR domain proteins. Moreover, they point to a potential role of phosphatidylinositols in directing the shaping of chloroplast membranes.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2019
 Publikationsstatus: Online veröffentlicht
 Seiten: 11
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: ISI: 000472029100004
DOI: 10.1038/s41598-019-44259-3
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: SCIENTIFIC REPORTS
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: MACMILLAN BUILDING, 4 CRINAN ST, LONDON N1 9XW, ENGLAND : NATURE PUBLISHING GROUP
Seiten: - Band / Heft: 9 Artikelnummer: 8725 Start- / Endseite: - Identifikator: ISSN: 2045-2322