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  In cellulo crystallization of Trypanosoma brucei IMP dehydrogenase enables the identification of genuine co-factors

Nass, K., Redecke, L., Perbandt, M., Yefanov, O., Klinge, M., Koopmann, R., et al. (2020). In cellulo crystallization of Trypanosoma brucei IMP dehydrogenase enables the identification of genuine co-factors. Nature Communications, 11(1): 620, pp. 1-13. doi:10.1038/s41467-020-14484-w.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0005-94E8-E Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0006-05CC-F
Genre: Zeitschriftenartikel

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NatCommun_11_2020_620.pdf (beliebiger Volltext), 3MB
 
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NatCommun_11_2020_620.pdf
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Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
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application/pdf
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NatCommun_11_2020_620_Suppl.pdf (Ergänzendes Material), 329KB
 
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NatCommun_11_2020_620_Suppl.pdf
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Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Nass, Karol, Autor
Redecke, Lars, Autor
Perbandt, M., Autor
Yefanov, O., Autor
Klinge, M., Autor
Koopmann, R., Autor
Stellato, F., Autor
Gabdulkhakov, A., Autor
Schönherr, R., Autor
Rehders, D., Autor
Lahey-Rudolph, J. M., Autor
Aquila, A., Autor
Barty, A., Autor
Basu, S., Autor
Doak, Bruce1, 2, Autor           
Duden, R., Autor
Frank, M., Autor
Fromme, R., Autor
Kassemeyer, Stephan1, 2, Autor           
Katona, G., Autor
Kirian, R., AutorLiu, H., AutorMajoul, I., AutorMartin-Garcia, J. M., AutorMesserschmidt, M., AutorShoeman, Robert L.1, 2, 3, Autor           Weierstall, U., AutorWestenhoff, S., AutorWhite, T. A., AutorWilliams, G. J., AutorYoon, C. H., AutorZatsepin, N., AutorFromme, P., AutorDuszenko, M., AutorChapman, H. N., AutorBetzel, C., Autor mehr..
Affiliations:
1Coherent diffractive imaging, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497692              
2Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              
3Analytical Protein Biochemistry, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497690              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Sleeping sickness is a fatal disease caused by the protozoan parasite Trypanosoma brucei (Tb). Inosine-5’-monophosphate dehydrogenase (IMPDH) has been proposed as a potential drug target, since it maintains the balance between guanylate deoxynucleotide and ribonucleotide levels that is pivotal for the parasite. Here we report the structure of TbIMPDH at room temperature utilizing free-electron laser radiation on crystals grown in living insect cells. The 2.80 Å resolution structure reveals the presence of ATP and GMP at the canonical sites of the Bateman domains, the latter in a so far unknown coordination mode. Consistent with previously reported IMPDH complexes harboring guanosine nucleotides at the second canonical site, TbIMPDH forms a compact oligomer structure, supporting a nucleotide-controlled conformational switch that allosterically modulates the catalytic activity. The oligomeric TbIMPDH structure we present here reveals the potential of in cellulo crystallization to identify genuine allosteric co-factors from a natural reservoir of specific compounds.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2019-05-312020-01-062020-01-30
 Publikationsstatus: Online veröffentlicht
 Seiten: 13
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1038/s41467-020-14484-w
URI: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/32001697
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Nature Communications
  Kurztitel : Nat. Commun.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: London : Nature Publishing Group
Seiten: - Band / Heft: 11 (1) Artikelnummer: 620 Start- / Endseite: 1 - 13 Identifikator: ISSN: 2041-1723
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/2041-1723