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  Post-translational activation introduces a free radical into pyruvate formate-lyase

Knappe, J., Neugebauer, F. A., Blaschkowski, H. P., & Ganzler, M. (1984). Post-translational activation introduces a free radical into pyruvate formate-lyase. Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America, 81(5), 1332-1335. doi:10.1073/pnas.81.5.1332.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0005-AB66-8 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0005-AB67-7
Genre: Zeitschriftenartikel

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:
PNAS_81_1984_1332.pdf (beliebiger Volltext), 870KB
 
Datei-Permalink:
-
Name:
PNAS_81_1984_1332.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
Technische Metadaten:
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Copyright Info:
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-

Externe Referenzen

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externe Referenz:
https://www.pnas.org/content/pnas/81/5/1332.full.pdf (beliebiger Volltext)
Beschreibung:
-
OA-Status:
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https://doi.org/10.1073/pnas.81.5.1332 (beliebiger Volltext)
Beschreibung:
-
OA-Status:

Urheber

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 Urheber:
Knappe, Joachim, Autor
Neugebauer, Franz A.1, Autor           
Blaschkowski, Hans P., Autor
Ganzler, Melita, Autor
Affiliations:
1Department of Organic Chemistry, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497706              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Pyruvate formate-lyase (formate acetyltransferase; EC 2.3.1.54) of Escherichia coli cells is post-translationally interconverted between inactive and active forms. Conversion of the inactive to the active form is catalyzed by an Fe2+-dependent activating enzyme and requires adenosylmethionine and dihydroflavodoxin. This process is shown here to introduce a paramagnetic moiety into the structure of pyruvate formate-lyase. It displays an EPR signal at g = 2 with a doublet splitting of 1.5 mT and could comprise an organic free radical located on an amino acid residue of the polypeptide chain. Hypophosphite was discovered as a specific reagent that destroys both the enzyme radical and the enzyme activity; it becomes covalently bound to the protein. The enzymatic generation of the radical, which is linked to adenosylmethionine cleavage into 5'-deoxyadenosine and methionine, possibly occurs through an Fe-adenosyl complex. These results suggest a radical mechanism for the catalytic cycle of pyruvate formate-lyase.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 1983-11-141984-03-01
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 4
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1073/pnas.81.5.1332
URI: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/6369325
URI: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC344827/
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America
  Andere : Proc. Acad. Sci. USA
  Andere : Proc. Acad. Sci. U.S.A.
  Andere : Proceedings of the National Academy of Sciences of the USA
  Kurztitel : PNAS
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Washington, D.C. : National Academy of Sciences
Seiten: - Band / Heft: 81 (5) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 1332 - 1335 Identifikator: ISSN: 0027-8424
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925427230