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  Molecular Mechanism of the pH-Dependent Calcium Affinity in Langerin

Joswig, J.-O., Anders, J., Zhang, H.-X., Rademacher, C., & Keller, B. G. (2020). Molecular Mechanism of the pH-Dependent Calcium Affinity in Langerin. bioRxiv, 986851. doi:10.1101/2020.03.11.986851.

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Basisdaten

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Genre: Forschungspapier

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Preprint.pdf (beliebiger Volltext), 9MB
Name:
Preprint.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Grün
Sichtbarkeit:
Öffentlich
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf / [MD5]
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
-

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Joswig, Jan-O., Autor
Anders, Jennifer, Autor
Zhang, Heng-Xi1, Autor           
Rademacher, Christoph1, Autor           
Keller, Bettina G., Autor
Affiliations:
1Christoph Rademacher, Biomolekulare Systeme, Max Planck Institute of Colloids and Interfaces, Max Planck Society, ou_1863300              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: The C-type lectin receptor langerin plays a vital role in the mammalian defense against invading pathogens. Its function hinges on the affinity to its co-factor Ca2+ which in turn is regulated by the pH. We studied the structural consequences of pro-tonating the allosteric pH-sensor histidine H294 by molecular dynamics simulations (total simulation time: about 120 μs) and Markov models. We discovered a mechanism in which the signal that the pH has dropped is transferred to the Ca2+-binding site without transferring the initial proton. Instead, protonation of H294 unlocks a conformation in which a protonated lysine side-chain forms a hydrogen bond with a Ca2+-coordinating aspartic acid. This destabilizes Ca2+ in the binding pocket, which we probed by steered molecular dynamics. After Ca2+-release, the proton is likely transferred to the aspartic acid and stabilized by a dyad with a nearby glutamic acid, triggering a conformational transition and thus preventing Ca2+-rebinding.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2020-03-122020
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: bioRxiv
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Cold Spring Harbor Laboratory
Seiten: - Band / Heft: - Artikelnummer: 986851 Start- / Endseite: - Identifikator: ZDB: 2766415-6