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  Structural dynamics in proteins induced by and probed with X-ray free-electron laser pulses

Nass, K., Gorel, A., Abdullah, M. M., Martin, A. V., Kloos, M., Marinelli, A., et al. (2020). Structural dynamics in proteins induced by and probed with X-ray free-electron laser pulses. Nature Communications, 11(1): 1814 (2020), pp. 1-9. doi:10.1038/s41467-020-15610-4.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0006-3BEA-1 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0007-A010-1
Genre: Zeitschriftenartikel

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Urheber

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 Urheber:
Nass, Karol1, Autor           
Gorel, Alexander1, Autor           
Abdullah, Malik M., Autor
Martin, Andrew V., Autor
Kloos, Marco1, Autor           
Marinelli, Agostino, Autor
Aquila, Andrew, Autor
Barends, Thomas R. M.1, Autor           
Decker, Franz-Josef, Autor
Doak, R. Bruce1, Autor           
Foucar, Lutz1, Autor           
Hartmann, Elisabeth1, Autor           
Hilpert, Mario1, Autor           
Hunter, Mark S., Autor
Jurek, Zoltan, Autor
Koglin, Jason E., Autor
Kozlov, Alexander, Autor
Lutman, Alberto A., Autor
Nass Kovács, Gabriela1, Autor           
Roome, Christopher M.1, Autor           
Shoeman, Robert L.1, Autor           Santra, Robin, AutorQuiney, Harry M., AutorZiaja, Beata, AutorBoutet, Sébastien, AutorSchlichting, Ilme1, Autor            mehr..
Affiliations:
1Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: X-ray free-electron lasers (XFELs) enable crystallographic structure determination beyond the limitations imposed upon synchrotron measurements by radiation damage. The need for very short XFEL pulses is relieved through gating of Bragg diffraction by loss of crystalline order as damage progresses, but not if ionization events are spatially non-uniform due to underlying elemental distributions, as in biological samples. Indeed, correlated movements of iron and sulfur ions were observed in XFEL-irradiated ferredoxin microcrystals using unusually long pulses of 80 fs. Here, we report a femtosecond time-resolved X-ray pump/X-ray probe experiment on protein nanocrystals. We observe changes in the protein backbone and aromatic residues as well as disulfide bridges. Simulations show that the latter's correlated structural dynamics are much slower than expected for the predicted high atomic charge states due to significant impact of ion caging and plasma electron screening. This indicates that dense-environment effects can strongly affect local radiation damage-induced structural dynamics.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2020-04-14
 Publikationsstatus: Online veröffentlicht
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1038/s41467-020-15610-4
URI: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pubmed/32286284
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Nature Communications
  Kurztitel : Nat. Commun.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: London : Nature Publishing Group
Seiten: - Band / Heft: 11 (1) Artikelnummer: 1814 (2020) Start- / Endseite: 1 - 9 Identifikator: ISSN: 2041-1723
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/2041-1723