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  Redesign of substrate selection in glycopeptide antibiotic biosynthesis enables effective formation of alternate peptide backbones

Kaniusaite, M., Kittilä, T., Goode, R. J. A., Schittenhelm, R. B., & Cryle, M. J. (2020). Redesign of substrate selection in glycopeptide antibiotic biosynthesis enables effective formation of alternate peptide backbones. ACS Chemical Biology, 15(9), 2444-2455. doi:10.1021/acschembio.0c00435.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0006-DF8E-0 Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0007-D37B-1
Genre: Zeitschriftenartikel

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ACSChemBiol_15_2020_2444.pdf (beliebiger Volltext), 7MB
 
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ACSChemBiol_15_2020_2444.pdf
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Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
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application/pdf
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ACSChemBiol_15_2020_2444_Suppl.pdf (Ergänzendes Material), 6MB
 
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ACSChemBiol_15_2020_2444_Suppl.pdf
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OA-Status:
Sichtbarkeit:
Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf
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Externe Referenzen

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https://pubs.acs.org/doi/pdf/10.1021/acschembio.0c00435 (beliebiger Volltext)
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https://pubs.acs.org/doi/10.1021/acschembio.0c00435 (beliebiger Volltext)
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Beschreibung:
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Urheber

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 Urheber:
Kaniusaite, Milda, Autor
Kittilä, Tiia1, Autor           
Goode, Robert J. A., Autor
Schittenhelm, Ralf B., Autor
Cryle, Max J., Autor
Affiliations:
1Department of Biomolecular Mechanisms, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_1497700              

Inhalt

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Schlagwörter: Peptides and proteins, Monomers, Biosynthesis, Assays, Selectivity
 Zusammenfassung: Nonribosomal peptide synthesis is capable of utilizing a wide range of amino acid residues due to the selectivity of adenylation (A)-domains. Changing the selectivity of A-domains could lead to new bioactive nonribosomal peptides, although remodeling efforts of A-domains are often unsuccessful. Here, we explored and successfully reengineered the specificity of the module 3 A-domain from glycopeptide antibiotic biosynthesis to change the incorporation of 3,5-dihydroxyphenylglycine into 4-hydroxyphenylglycine. These engineered A-domains remain selective in a functioning peptide assembly line even under substrate competition conditions and indicate a possible application of these for the future redesign of GPA biosynthesis.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2020-05-292020-08-142020-08-142020-09-18
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 12
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1021/acschembio.0c00435
URI: https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/32794694/
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: ACS Chemical Biology
  Kurztitel : ACS Chem. Biol.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Washington, D.C. : American Chemical Society
Seiten: - Band / Heft: 15 (9) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 2444 - 2455 Identifikator: ISSN: 1554-8929
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/1000000000035040