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Datensatz

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  Molecular characterization of human and bovine endothelin converting enzyme (ECE-1)

Schmidt, M., Kröger, B., Jacob, E., Seulberger, H., Subkowski, T., Otter, R., et al. (1994). Molecular characterization of human and bovine endothelin converting enzyme (ECE-1). FEBS Letters, 356(2-3), 238-243. doi:10.1016/0014-5793(94)01277-6.

Item is

Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Schmidt, Martin1, Autor
Kröger, Burkhard1, Autor
Jacob, Elard1, Autor
Seulberger, Harald1, Autor
Subkowski, Thomas1, Autor
Otter, Rainer1, Autor
Meyer, Thomas1, Autor
Schmalzing, Günther2, Autor           
Hillen, Heinz1, Autor
Affiliations:
1Department of Pharmaceutical Research, BASF Aktiengesellschaft, D-67056 Ludwigshafen, Germany, ou_persistent22              
2Emeritusgroup Cell Physiology, Max Planck Institute of Biophysics, Max Planck Society, ou_3273412              

Inhalt

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Schlagwörter: Endothelin-1; Endothelin converting enzyme
 Zusammenfassung: A membrane-bound protease activity that specifically converts Big endothelin-1 has been purified from bovine endothelial cells (FBHE). The enzyme was cleaved with trypsin and the peptide sequencing analysis confirmed it to be a zinc chelating metalloprotease containing the typical HEXXH (HELTH) motif. RT-PCR and cDNA screens were employed to isolate the complete cDNAs of the bovine and human enzymes. This human metalloprotease was expressed heterologously in cell culture and oocytes. The catalytic activity of the recombinant enzyme is the same as that determined for the natural enzyme. The data suggest that the characterized enzyme represents the functional human endothelin converting enzyme ECE-1.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 1994-10-312001-10-191994-12-19
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: 6
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1016/0014-5793(94)01277-6
PMID: 7805846
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: FEBS Letters
  Andere : FEBS Lett.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Amsterdam : Elsevier
Seiten: - Band / Heft: 356 (2-3) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 238 - 243 Identifikator: ISSN: 0014-5793
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925399501