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  How proteins open fusion pores: insights from molecular simulations

Risselada, H. J., & Grubmüller, H. (2021). How proteins open fusion pores: insights from molecular simulations. European Biophysics Journal, 50(2), 279-293. doi:10.1007/s00249-020-01484-3.

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Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel

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:
3310893.pdf (Verlagsversion), 2MB
Name:
3310893.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Öffentlich
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf / [MD5]
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
-

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Risselada, H. J.1, Autor           
Grubmüller, H.1, Autor           
Affiliations:
1Department of Theoretical and Computational Biophysics, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578631              

Inhalt

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Schlagwörter: Toroidal; Stalk; Pore; Nano dics; Free energy
 Zusammenfassung: Fusion proteins can play a versatile and involved role during all stages of the fusion reaction. Their roles go far beyond forcing the opposing membranes into close proximity to drive stalk formation and fusion. Molecular simulations have played a central role in providing a molecular understanding of how fusion proteins actively overcome the free energy barriers of the fusion reaction up to the expansion of the fusion pore. Unexpectedly, molecular simulations have revealed a preference of the biological fusion reaction to proceed through asymmetric pathways resulting in the formation of, e.g., a stalk-hole complex, rim-pore, or vertex pore. Force-field based molecular simulations are now able to directly resolve the minimum free-energy path in protein-mediated fusion as well as quantifying the free energies of formed reaction intermediates. Ongoing developments in Graphics Processing Units (GPUs), free energy calculations, and coarse-grained force-fields will soon gain additional insights into the diverse roles of fusion proteins.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2020-12-192021-03
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1007/s00249-020-01484-3
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Projektname : -
Grant ID : -
Förderprogramm : SFB 803
Förderorganisation : DFG

Quelle 1

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Titel: European Biophysics Journal
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 50 (2) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 279 - 293 Identifikator: -