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  Spatiotemporal resolution of conformational changes in biomolecules by combining pulsed electron–electron double resonance spectroscopy with microsecond freeze-hyperquenching

Hett, T., Zbik, T., Mukherjee, S., Matsuoka, H., Bönigk, W., Klose, D., et al. (2021). Spatiotemporal resolution of conformational changes in biomolecules by combining pulsed electron–electron double resonance spectroscopy with microsecond freeze-hyperquenching. Journal of the American Chemical Society, 143(18), 6981-6989. doi:10.1021/jacs.1c01081.

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Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel

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3325064.pdf (Verlagsversion), 2MB
Name:
3325064.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Öffentlich
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf / [MD5]
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
-

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Hett, T., Autor
Zbik, T., Autor
Mukherjee, S., Autor
Matsuoka, H., Autor
Bönigk, W., Autor
Klose, D., Autor
Rouillon, C., Autor
Brenner, N., Autor
Peuker, S., Autor
Klement, R.1, Autor           
Steinhoff, H.-J., Autor
Grubmüller, H.2, Autor           
Seifert, R., Autor
Schiemann, O., Autor
Kaupp, U. B., Autor
Affiliations:
1Department of Theoretical and Computational Biophysics, MPI for Biophysical Chemistry, Max Planck Society, ou_578631              
2Department of Theoretical and Computational Biophysics, MPI for biophysical chemistry, Max Planck Society, ou_578631              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: The function of proteins is linked to their conformations that can be resolved with several high-resolution methods. However, only a few methods can provide the temporal order of intermediates and conformational changes, with each having its limitations. Here, we combine pulsed electron–electron double resonance spectroscopy with a microsecond freeze-hyperquenching setup to achieve spatiotemporal resolution in the angstrom range and lower microsecond time scale. We show that the conformational change of the Cα-helix in the cyclic nucleotide-binding domain of the Mesorhizobium loti potassium channel occurs within about 150 μs and can be resolved with angstrom precision. Thus, this approach holds great promise for obtaining 4D landscapes of conformational changes in biomolecules.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2021-04-272021-05-12
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Identifikatoren: DOI: 10.1021/jacs.1c01081
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Journal of the American Chemical Society
  Kurztitel :
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 143 (18) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 6981 - 6989 Identifikator: -