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  Glycosylation of Eag1 (Kv10.1) potassium channels: intracellular trafficking and functional consequences

Napp, J., Monje, F., Stuhmer, W., & Pardo, L. A. (2005). Glycosylation of Eag1 (Kv10.1) potassium channels: intracellular trafficking and functional consequences. J Biol Chem, 280(33), 29506-12. doi:M504228200 [pii] 10.1074/jbc.M504228200.

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Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Napp, J.1, Autor
Monje, F.1, Autor
Stuhmer, W.1, Autor
Pardo, L. A.1, Autor
Affiliations:
1Max Planck Society, ou_persistent13              

Inhalt

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Schlagwörter: Animals CHO Cells Cricetinae Ether-A-Go-Go Potassium Channels Glycosylation Potassium Channels/chemistry/*physiology Protein Processing, Post-Translational Protein Transport Xenopus
 Zusammenfassung: N-Linked glycosylation is a common post-translational modification of membrane proteins. Here we report that mature Eag1 potassium channels carry sugar moieties linked to asparagines at positions 388 and 406. Asn-388 seems to undergo only core glycosylation, but complex sugars are bound to Asn-406. Correct complex glycosylation is required for proper trafficking of Eag1 to the plasma membrane but is also crucial for the correct function of channels already inserted in the membrane.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2005-08-192005-06-21
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: Anderer: 15964838
DOI: M504228200 [pii] 10.1074/jbc.M504228200
ISSN: 0021-9258 (Print) 0021-9258 (Linking)
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: J Biol Chem
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: -
Seiten: - Band / Heft: 280 (33) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 29506 - 12 Identifikator: -