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  Synthetic virions reveal fatty acid-coupled adaptive immunogenicity of SARS-CoV-2 spike glycoprotein

Staufer, O., Gupta, K., Hernandez Bücher, J. E., Kohler, F., Sigl, C., Singh, G., et al. (2022). Synthetic virions reveal fatty acid-coupled adaptive immunogenicity of SARS-CoV-2 spike glycoprotein. Nature Communications, 13: 868, pp. 1-13. doi:10.1038/s41467-022-28446-x.

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Genre: Zeitschriftenartikel

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NatCommun_13_2022_868.pdf (beliebiger Volltext), 3MB
 
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NatCommun_13_2022_868.pdf
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Eingeschränkt (Max Planck Institute for Medical Research, MHMF; )
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application/pdf
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Urheber

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 Urheber:
Staufer, Oskar1, 2, Autor           
Gupta, Kapil, Autor
Hernandez Bücher, Jochen Estebano1, Autor           
Kohler, Fabian, Autor
Sigl, Christian, Autor
Singh, Gunjita, Autor
Vasileiou, Kate, Autor
Relimpio, Ana Yagüe1, Autor           
Macher, Meline1, 2, Autor           
Fabritz, Sebastian3, Autor           
Dietz, Hendrik2, Autor           
Cavalcanti Adam, Elisabetta Ada1, 2, Autor           
Schaffitzel, Christiane, Autor
Ruggieri, Alessia, Autor
Platzman, Ilia1, Autor           
Berger, Imre, Autor
Spatz, Joachim P.1, 2, Autor           
Affiliations:
1Cellular Biophysics, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_2364731              
2Max Planck School Matter to Life, Max Planck Schools, Max Planck Society, ou_3473638              
3Chemical Biology, Max Planck Institute for Medical Research, Max Planck Society, ou_2364732              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: SARS-CoV-2 infection is a major global public health concern with incompletely understood pathogenesis. The SARS-CoV-2 spike (S) glycoprotein comprises a highly conserved free fatty acid binding pocket (FABP) with unknown function and evolutionary selection advantage1,2. Deciphering FABP impact on COVID-19 progression is challenged by the heterogenous nature and large molecular variability of live virus. Here we create synthetic minimal virions (MiniVs) of wild-type and mutant SARS-CoV-2 with precise molecular composition and programmable complexity by bottom-up assembly. MiniV-based systematic assessment of S free fatty acid (FFA) binding reveals that FABP functions as an allosteric regulatory site enabling adaptation of SARS-CoV-2 immunogenicity to inflammation states via binding of pro-inflammatory FFAs. This is achieved by regulation of the S open-to-close equilibrium and the exposure of both, the receptor binding domain (RBD) and the SARS-CoV-2 RGD motif that is responsible for integrin co-receptor engagement. We find that the FDA-approved drugs vitamin K and dexamethasone modulate S-based cell binding in an FABP-like manner. In inflammatory FFA environments, neutralizing immunoglobulins from human convalescent COVID-19 donors lose neutralization activity. Empowered by our MiniV technology, we suggest a conserved mechanism by which SARS-CoV-2 dynamically couples its immunogenicity to the host immune response.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2021-07-092022-01-242022-02-14
 Publikationsstatus: Online veröffentlicht
 Seiten: 13
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: Expertenbegutachtung
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Nature Communications
  Kurztitel : Nat. Commun.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: London : Nature Publishing Group
Seiten: - Band / Heft: 13 Artikelnummer: 868 Start- / Endseite: 1 - 13 Identifikator: ISSN: 2041-1723
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/2041-1723