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  A litmus test for classifying recognition mechanisms of transiently binding proteins

Chakrabarti, K. S., Olsson, S., Pratihar, S., Giller, K., Overkamp, K., Lee, K. O., et al. (2022). A litmus test for classifying recognition mechanisms of transiently binding proteins. Nature Communications, 13: 3792. doi:10.1038/s41467-022-31374-5.

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Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel

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Article.pdf (Verlagsversion), 2MB
Name:
Article.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Gold
Sichtbarkeit:
Öffentlich
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf / [MD5]
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
-

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Chakrabarti, Kalyan S., Autor
Olsson, Simon, Autor
Pratihar, Supriya, Autor
Giller, Karin, Autor
Overkamp, Kerstin, Autor
Lee, Ko On, Autor
Gapsys, Vytautas, Autor
Ryu, Kyoung-Seok, Autor
de Groot, Bert L., Autor
Noé, Frank, Autor
Becker, Stefan, Autor
Lee, Donghan, Autor
Weikl, Thomas R.1, Autor           
Griesinger, Christian, Autor
Affiliations:
1Thomas Weikl, Biomolekulare Systeme, Max Planck Institute of Colloids and Interfaces, Max Planck Society, ou_3360039              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Partner recognition in protein binding is critical for all biological functions, and yet, delineating its mechanism is challenging, especially when recognition happens within microseconds. We present a theoretical and experimental framework based on straight-forward nuclear magnetic resonance relaxation dispersion measurements to investigate protein binding mechanisms on sub-millisecond timescales, which are beyond the reach of standard rapid-mixing experiments. This framework predicts that conformational selection prevails on ubiquitin’s paradigmatic interaction with an SH3 (Src-homology 3) domain. By contrast, the SH3 domain recognizes ubiquitin in a two-state binding process. Subsequent molecular dynamics simulations and Markov state modeling reveal that the ubiquitin conformation selected for binding exhibits a characteristically extended C-terminus. Our framework is robust and expandable for implementation in other binding scenarios with the potential to show that conformational selection might be the design principle of the hubs in protein interaction networks.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2022-07-012022
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: DOI: 10.1038/s41467-022-31374-5
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Nature Communications
  Kurztitel : Nat. Commun.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: London : Springer Nature
Seiten: - Band / Heft: 13 Artikelnummer: 3792 Start- / Endseite: - Identifikator: ISSN: 2041-1723