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  Structure of the mammalian ribosome as it decodes the selenocysteine UGA codon

Hilal, T., Killam, B. Y., Grozdanović, M., Dobosz-Bartoszek, M., Loerke, J., Bürger, J., et al. (2022). Structure of the mammalian ribosome as it decodes the selenocysteine UGA codon. Science, 376, 1338-1343. doi:10.1126/science.abg38.

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Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel

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:
Science_Hilal et al_2022.pdf (Verlagsversion), 2MB
Name:
Science_Hilal et al_2022.pdf
Beschreibung:
-
OA-Status:
Sichtbarkeit:
Öffentlich
MIME-Typ / Prüfsumme:
application/pdf / [MD5]
Technische Metadaten:
Copyright Datum:
-
Copyright Info:
© 2022, The Author(s)
Lizenz:
-

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Hilal, Tarek , Autor
Killam, Benjamin Y. , Autor
Grozdanović, Milica , Autor
Dobosz-Bartoszek, Malgorzata, Autor
Loerke, Justus , Autor
Bürger, Jörg1, Autor           
Mielke, Thorsten1, Autor           
Copeland, Paul R. , Autor
Simonović, Miljan , Autor
Spahn, Christian M. T. , Autor
Affiliations:
1Microscopy and Cryo-Electron Microscopy (Head: Thorsten Mielke), Scientific Service (Head: Christoph Krukenkamp), Max Planck Institute for Molecular Genetics, Max Planck Society, ou_1479668              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: The elongation of eukaryotic selenoproteins relies on a poorly understood process of interpreting in-frame UGA stop codons as selenocysteine (Sec). We used cryo-electron microscopy to visualize Sec UGA recoding in mammals. A complex between the noncoding Sec-insertion sequence (SECIS), SECIS-binding protein 2 (SBP2), and 40S ribosomal subunit enables Sec-specific elongation factor eEFSec to deliver Sec. eEFSec and SBP2 do not interact directly but rather deploy their carboxyl-terminal domains to engage with the opposite ends of the SECIS. By using its Lys-rich and carboxyl-terminal segments, the ribosomal protein eS31 simultaneously interacts with Sec-specific transfer RNA (tRNASec) and SBP2, which further stabilizes the assembly. eEFSec is indiscriminate toward l-serine and facilitates its misincorporation at Sec UGA codons. Our results support a fundamentally distinct mechanism of Sec UGA recoding in eukaryotes from that in bacteria.

Details

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Sprache(n): eng - English
 Datum: 2022-05-102022-06-16
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: DOI: 10.1126/science.abg38
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Science
  Kurztitel : Science
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Washington, D.C. : American Association for the Advancement of Science
Seiten: 6 Band / Heft: 376 Artikelnummer: - Start- / Endseite: 1338 - 1343 Identifikator: ISSN: 0036-8075
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/991042748276600_1