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  Coiled coils meet the chaperone world

Martin, J., Gruber, M., & Lupas, A. (2004). Coiled coils meet the chaperone world. Trends in biochemical sciences, 29(9), 455-458. doi:10.1016/j.tibs.2004.07.004.

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Basisdaten

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Genre: Zeitschriftenartikel

Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Martin, J1, 2, Autor                 
Gruber, M1, Autor           
Lupas, AN1, Autor                 
Affiliations:
1Department Protein Evolution, Max Planck Institute for Developmental Biology, Max Planck Society, ou_3375791              
2Protein Folding, Unfolding and Degradation Group, Department Protein Evolution, Max Planck Institute for Developmental Biology, Max Planck Society, ou_3477400              

Inhalt

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Schlagwörter: -
 Zusammenfassung: Coiled coils are versatile structural modules that engage in a variety of cellular activities. Recent studies illuminate their role as substrate-binding elements in the chaperone cofactor prefoldin and in the AAA+ ATPases involved in protein (un)folding processes. The use of coiled coils to mediate the binding of non-native proteins represents a novel strategy in chaperone design and a new function for coiled coils.

Details

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Sprache(n):
 Datum: 2004-09
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: DOI: 10.1016/j.tibs.2004.07.004
PMID: 15337117
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Trends in biochemical sciences
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: Elsevier Current Trends
Seiten: - Band / Heft: 29 (9) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 455 - 458 Identifikator: ISSN: 0968-0004
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/110975506070359