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  Bartonella adhesin a mediates a proangiogenic host cell response

Riess, T., Andersson, S., Lupas, A., Schaller, M., Schäfer, A., Kyme, P., Martin, J., Wälzlein, J.-H., Ehehalt, U., Lindroos, H., Schirle, M., Nordheim, A., Autenrieth, I., & Kempf, V. (2004). Bartonella adhesin a mediates a proangiogenic host cell response. Journal of Experimental Medicine, 200(10), 1267-1278. doi:10.1084/jem.20040500.

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基本情報

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アイテムのパーマリンク: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-000B-6222-0 版のパーマリンク: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-000B-B549-7
資料種別: 学術論文

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作成者

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 作成者:
Riess, T, 著者
Andersson, SGE, 著者
Lupas, A1, 著者                 
Schaller, M, 著者
Schäfer, A, 著者
Kyme, P, 著者
Martin, J1, 2, 著者                 
Wälzlein, J-H, 著者
Ehehalt, U, 著者
Lindroos, H, 著者
Schirle, M, 著者
Nordheim, A, 著者
Autenrieth, IB, 著者
Kempf, VAJ, 著者
所属:
1Department Protein Evolution, Max Planck Institute for Developmental Biology, Max Planck Society, ou_3375791              
2Protein Folding, Unfolding and Degradation Group, Department Protein Evolution, Max Planck Institute for Developmental Biology, Max Planck Society, ou_3477400              

内容説明

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キーワード: -
 要旨: Bartonella henselae causes vasculoproliferative disorders in humans. We identified a nonfimbrial adhesin of B. henselae designated as Bartonella adhesin A (BadA). BadA is a 340-kD outer membrane protein encoded by the 9.3-kb badA gene. It has a modular structure and contains domains homologous to the Yersinia enterocolitica nonfimbrial adhesin (Yersinia adhesin A). Expression of BadA was restored in a BadA-deficient transposon mutant by complementation in trans. BadA mediates the binding of B. henselae to extracellular matrix proteins and to endothelial cells, possibly via beta1 integrins, but prevents phagocytosis. Expression of BadA is crucial for activation of hypoxia-inducible factor 1 in host cells by B. henselae and secretion of proangiogenic cytokines (e.g., vascular endothelial growth factor). BadA is immunodominant in B. henselae-infected patients and rodents, indicating that it is expressed during Bartonella infections. Our results suggest that BadA, the largest characterized bacterial protein thus far, is a major pathogenicity factor of B. henselae with a potential role in the induction of vasculoproliferative disorders.

資料詳細

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言語:
 日付: 2004-11
 出版の状態: 出版
 ページ: -
 出版情報: -
 目次: -
 査読: -
 識別子(DOI, ISBNなど): DOI: 10.1084/jem.20040500
PMID: 15534369
 学位: -

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訴訟

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出版物 1

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出版物名: Journal of Experimental Medicine
種別: 学術雑誌
 著者・編者:
所属:
出版社, 出版地: Baltimore, Md. : Rockefeller Institute for Medical Research
ページ: - 巻号: 200 (10) 通巻号: - 開始・終了ページ: 1267 - 1278 識別子(ISBN, ISSN, DOIなど): ISSN: 0022-1007
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925413886