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  Human TRMT2A methylates tRNA and contributes to translation fidelity

Witzenberger, M., Burczyk, S., Settele, D., Mayer, W., Welp, L. M., Heiss, M., Wagner, M., Monecke, T., Janowski, R., Carell, T., Urlaub, H., Hauck, S. M., Voigt, A., & Niessing, D. (2023). Human TRMT2A methylates tRNA and contributes to translation fidelity. Nucleic Acids Research,. doi:10.1093/nar/gkad565.

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基本情報

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アイテムのパーマリンク: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-000D-70A7-8 版のパーマリンク: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-000D-70A8-7
資料種別: 学術論文

ファイル

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:
gkad565.pdf (出版社版), 4MB
ファイルのパーマリンク:
https://hdl.handle.net/21.11116/0000-000D-70A9-6
ファイル名:
gkad565.pdf
説明:
-
OA-Status:
Gold
閲覧制限:
公開
MIMEタイプ / チェックサム:
application/pdf / [MD5]
技術的なメタデータ:
著作権日付:
-
著作権情報:
-

関連URL

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作成者

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 作成者:
Witzenberger, Monika, 著者
Burczyk, Sandra, 著者
Settele, David, 著者
Mayer, Wieland, 著者
Welp, Luisa M.1, 著者           
Heiss, Matthias, 著者
Wagner, Mirko, 著者
Monecke, Thomas, 著者
Janowski, Robert, 著者
Carell, Thomas, 著者
Urlaub, Henning1, 著者           
Hauck, Stefanie M., 著者
Voigt, Aaron, 著者
Niessing, Dierk, 著者
所属:
1Research Group of Bioanalytical Mass Spectrometry, Max Planck Institute for Multidisciplinary Sciences, Max Planck Society, ou_3350290              

内容説明

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キーワード: -
 要旨: 5-Methyluridine (m5U) is one of the most abundant RNA modifications found in cytosolic tRNA. tRNA methyltransferase 2 homolog A (hTRMT2A) is the dedicated mammalian enzyme for m5U formation at tRNA position 54. However, its RNA binding specificity and functional role in the cell are not well understood. Here we dissected structural and sequence requirements for binding and methylation of its RNA targets. Specificity of tRNA modification by hTRMT2A is achieved by a combination of modest binding preference and presence of a uridine in position 54 of tRNAs. Mutational analysis together with cross-linking experiments identified a large hTRMT2A–tRNA binding surface. Furthermore, complementing hTRMT2A interactome studies revealed that hTRMT2A interacts with proteins involved in RNA biogenesis. Finally, we addressed the question of the importance of hTRMT2A function by showing that its knockdown reduces translation fidelity. These findings extend the role of hTRMT2A beyond tRNA modification towards a role in translation.

資料詳細

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言語: eng - English
 日付: 2023-07-03
 出版の状態: オンラインで出版済み
 ページ: -
 出版情報: -
 目次: -
 査読: 査読あり
 識別子(DOI, ISBNなど): DOI: 10.1093/nar/gkad565
 学位: -

関連イベント

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訴訟

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Project information

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Project name : The Federal Ministry of Education and Research (BMBF) [PolyQure, 16GW0306 and 16GW0307, to A.V. and D.N., respectively]; the Max Planck Society [MPI-NATH.U. to T.C.]; the Bayerische Forschungsstiftung [AZ-1459-20C] to M.H. and M.W.]; the European Research Council (ERC) under the European Union's Horizon 2020 research and innovation programme [741 912 (EpiR) to M.H. and M.W.]; the Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG, German Research Foundation) [Project-ID 321812289-GRK 2338 to M.H. and M.W.]; and the Deutsche Forschungsgemeinschaft (DFG, German Research Foundation) [Project-ID INST 40/656-1 to D.N.]; and the Deutsche Forschungsgemeinschaft (SFB1565) [Project-ID 469281184 to H.U.].
Grant ID : -
Funding program : -
Funding organization : -
Project name : EPiR
Grant ID : 741912
Funding program : Horizon 2020 (H2020)
Funding organization : European Commission (EC)

出版物 1

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出版物名: Nucleic Acids Research
  その他 : Nucleic Acids Res
種別: 学術雑誌
 著者・編者:
所属:
出版社, 出版地: Oxford : Oxford University Press
ページ: - 巻号: - 通巻号: gkad565 開始・終了ページ: - 識別子(ISBN, ISSN, DOIなど): ISSN: 0305-1048
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/110992357379342