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  Partition complex structure can arise from sliding and bridging of ParB dimers.

Connolley, L., Schnabel, L., Thanbichler, M., & Murray, S. M. (2023). Partition complex structure can arise from sliding and bridging of ParB dimers. Nature Communications, 14(1):. doi:10.1038/s41467-023-40320-y.

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基本情報

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アイテムのパーマリンク: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-000D-8995-0 版のパーマリンク: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-000E-386A-D
資料種別: 学術論文

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説明:
Verlagsversion
OA-Status:
Gold
URL:
https://doi.org/10.1101/2022.12.01.518708 (プレプリント)
説明:
Preprint
OA-Status:
Green

作成者

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 作成者:
Connolley, Lara1, 著者           
Schnabel, Lucas2, 著者
Thanbichler, Martin2, 3, 著者                 
Murray, Seán M.1, 著者           
所属:
1Research Group Mechanisms of Spatial-Organisation, Department of Systems and Synthetic Microbiology, Max Planck Institute for Terrestrial Microbiology, Max Planck Society, ou_3266310              
2Max Planck Fellow Bacterial Cell Biology, Max Planck Institute for Terrestrial Microbiology, Max Planck Society, ou_3266301              
3Philipps-Universität Marburg, Department of Biology, Marburg, ou_persistent22              

内容説明

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キーワード: -
 要旨: In many bacteria, chromosome segregation requires the association of
ParB to the parS-containing centromeric region to form the partition
complex. However, the structure and formation of this complex have been
unclear. Recently, studies have revealed that CTP binding enables ParB
dimers to slide along DNA and condense the centromeric region through
the formation of DNA bridges. Using semi-flexible polymer simulations,
we demonstrate that these properties can explain partition complex
formation. Transient ParB bridges organize DNA into globular states or
hairpins and helical structures, depending on bridge lifetime, while
separate simulations show that ParB sliding reproduces the multi-peaked
binding profile observed in Caulobacter crescentus. Combining sliding
and bridging into a unified model, we find that short-lived ParB bridges
do not impede sliding and can reproduce both the binding profile and
condensation of the nucleoprotein complex. Overall, our model elucidates
the mechanism of partition complex formation and predicts its fine
structure.

資料詳細

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言語: eng - English
 日付: 2023
 出版の状態: 出版
 ページ: -
 出版情報: -
 目次: -
 査読: 査読あり
 識別子(DOI, ISBNなど): ISI: 37516778
DOI: 10.1038/s41467-023-40320-y
 学位: -

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出版物 1

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出版物名: Nature Communications
  省略形 : Nat. Commun.
種別: 学術雑誌
 著者・編者:
所属:
出版社, 出版地: London : Nature Publishing Group
ページ: - 巻号: 14 (1) 通巻号: 4567 開始・終了ページ: - 識別子(ISBN, ISSN, DOIなど): ISSN: 2041-1723
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/2041-1723