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  Bacterial lectin BambL acts as a B cell superantigen

Frensch, M., Jäger, C., Müller, P. F., Tadić, A., Wilhelm, I., Wehrum, S., Diedrich, B., Fischer, B., Meléndez, A. V., Dengjel, J., Eibel, H., & Römer, W. (2021). Bacterial lectin BambL acts as a B cell superantigen. Cellular and Molecular Life Sciences, 78, 8165-8186. doi:10.1007/s00018-021-04009-z.

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基本情報

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アイテムのパーマリンク: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-000D-BD8B-2 版のパーマリンク: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-000D-BD8C-1
資料種別: 学術論文

ファイル

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:
10.1007_s00018-021-04009-z.pdf (出版社版), 4MB
ファイルのパーマリンク:
https://hdl.handle.net/21.11116/0000-000D-BD8D-0
ファイル名:
10.1007_s00018-021-04009-z.pdf
説明:
-
OA-Status:
Not specified
閲覧制限:
公開
MIMEタイプ / チェックサム:
application/pdf / [MD5]
技術的なメタデータ:
著作権日付:
2021
著作権情報:
The Author(s)

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OA-Status:
Not specified

作成者

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 作成者:
Frensch, Marco1, 著者
Jäger, Christina2, 著者
Müller, Peter F2, 著者
Tadić, Annamaria2, 著者
Wilhelm, Isabel2, 著者
Wehrum, Sarah2, 著者
Diedrich, Britta2, 著者
Fischer, Beate2, 著者
Meléndez, Ana Valeria2, 著者
Dengjel, Joern2, 著者
Eibel, Hermann2, 著者
Römer, Winfried1, 著者
所属:
1IMPRS-MCB, Max Planck Institute of Immunobiology and Epigenetics, Max Planck Society, ou_persistent22              
2External Organizations, ou_persistent22              

内容説明

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キーワード: Adaptive immunity; Apoptosis; Bacterial pathogens; Immunoglobulin glycosylation; Multivalent lectins; β-Propeller lectins.
 要旨: B cell superantigens crosslink conserved domains of B cell receptors (BCRs) and cause dysregulated, polyclonal B cell activation irrespective of normal BCR-antigen complementarity. The cells typically succumb to activation-induced cell death, which can impede the adaptive immune response and favor infection. In the present study, we demonstrate that the fucose-binding lectin of Burkholderia ambifaria, BambL, bears functional resemblance to B cell superantigens. By engaging surface glycans, the bacterial lectin activated human peripheral blood B cells, which manifested in the surface expression of CD69, CD54 and CD86 but became increasingly cytotoxic at higher concentrations. The effects were sensitive to BCR pathway inhibitors and excess fucose, which corroborates a glycan-driven mode of action. Interactome analyses in a model cell line suggest BambL binds directly to glycans of the BCR and regulatory coreceptors. In vitro, BambL triggered BCR signaling and induced CD19 internalization and degradation. Owing to the lectin's six binding sites, we propose a BCR activation model in which BambL functions as a clustering hub for receptor glycans, modulates normal BCR regulation, and induces cell death through exhaustive activation.

資料詳細

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言語: eng - English
 日付: 2021-11-03
 出版の状態: オンラインで出版済み
 ページ: -
 出版情報: -
 目次: -
 査読: 査読あり
 識別子(DOI, ISBNなど): DOI: 10.1007/s00018-021-04009-z
 学位: -

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訴訟

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出版物 1

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出版物名: Cellular and Molecular Life Sciences
  省略形 : Cell. Mol. Life Sci.
種別: 学術雑誌
 著者・編者:
所属:
出版社, 出版地: Springer (Birkhäuser Verlag)
ページ: - 巻号: 78 通巻号: - 開始・終了ページ: 8165 - 8186 識別子(ISBN, ISSN, DOIなど): その他: 1420-9071
ISSN: 1420-682X
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954926942730