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  Directed mutagenesis alters the stereochemistry of catalysis by isolated ketoreductase domains from the erythromycin polyketide synthase

Baerga-Ortiz, A., Popovic, B., Siskos, A. P., O'hare, H. M., Spiteller, D., Williams, M. G., et al. (2006). Directed mutagenesis alters the stereochemistry of catalysis by isolated ketoreductase domains from the erythromycin polyketide synthase. Chemistry & Biology, 13(3), 277-285. doi:10.1016/j.chembiol.2006.01.004.

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Basisdaten

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Datensatz-Permalink: https://hdl.handle.net/11858/00-001M-0000-0012-9E7B-E Versions-Permalink: https://hdl.handle.net/21.11116/0000-0009-3680-9
Genre: Zeitschriftenartikel

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BOL378.pdf (Verlagsversion), 0B
 
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BOL378.pdf
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Eingeschränkt (Max Planck Institute for Chemical Ecology, MJCO; )
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Externe Referenzen

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Urheber

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 Urheber:
Baerga-Ortiz, A., Autor
Popovic, B., Autor
Siskos, A. P., Autor
O'hare, H. M., Autor
Spiteller, D.1, Autor           
Williams, M. G., Autor
Campillo, N., Autor
Spencer, J. B., Autor
Leadlay, P. F., Autor
Affiliations:
1Department of Bioorganic Chemistry, MPI for Chemical Ecology, Max Planck Society, ou_24028              

Inhalt

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Schlagwörter: 2 tropinone reductases Fatty-acid synthase Molecular-basis Celmers rules Combinatorial biosynthesis Substrate-specificity Chain extension Protein models Binding Stereospecificities Biochemistry & Biophysics in Current Contents(R)/Life Sciences
 Zusammenfassung: The ketoreductase (KR) domains eryKR(1) and eryKR(2) from the erythromycin-producing polyketide synthase (PKS) reduce 3-ketoacyl-thioester intermediates with opposite stereospecificity. Modeling of eryKR(1) and eryKR(2) showed that conserved amino acids

Details

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Sprache(n):
 Datum: 2006
 Publikationsstatus: Erschienen
 Seiten: -
 Ort, Verlag, Ausgabe: -
 Inhaltsverzeichnis: -
 Art der Begutachtung: -
 Identifikatoren: Anderer: BOL378
DOI: 10.1016/j.chembiol.2006.01.004
 Art des Abschluß: -

Veranstaltung

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Entscheidung

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Projektinformation

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Quelle 1

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Titel: Chemistry & Biology
  Andere : Chem. Biol.
Genre der Quelle: Zeitschrift
 Urheber:
Affiliations:
Ort, Verlag, Ausgabe: London : Cell Press
Seiten: - Band / Heft: 13 (3) Artikelnummer: - Start- / Endseite: 277 - 285 Identifikator: ISSN: 1074-5521
CoNE: https://pure.mpg.de/cone/journals/resource/954925604781